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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1oms | ||||||
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タイトル | Structure determination by MAD: E.coli Trigger Factor binding at the ribosomal exit tunnel. | ||||||
要素 | Trigger Factor | ||||||
キーワード | ISOMERASE / alpha-beta structure | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / ribosome binding / response to heat ...'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / ribosome binding / response to heat / cell division / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Kristensen, O. / Gajhede, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2003 タイトル: Chaperone binding at the ribosomal exit tunnel. 著者: Kristensen, O. / Gajhede, M. #1: ジャーナル: Nature / 年: 2002 タイトル: L23 protein functions as a chaperone docking site on the ribosome. 著者: Kramer, G. / Rauch, T. / Rist, W. / Vorderwulbecke, S. / Patzelt, H. / Schulze-Specking, A. / Ban, N. / Deuerling, E. / Bukau, B. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003 タイトル: Localization of the Trigger Factor Binding Site on the Ribosomal 50S Subunit. 著者: Blaha, G. / Wilson, D.N. / Stoller, G. / Fischer, G. / Willumeit, R. / Nierhaus, K.H. #3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003 タイトル: Interaction of trigger factor with the ribosome. 著者: Maier, R. / Eckert, B. / Scholz, C. / Lilie, H. / Schmid, F.X. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1oms.cif.gz | 85.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1oms.ent.gz | 71.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1oms.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1oms_validation.pdf.gz | 489.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1oms_full_validation.pdf.gz | 496.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1oms_validation.xml.gz | 19.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1oms_validation.cif.gz | 26.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/om/1oms ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/om/1oms | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 3分子 ABC
#1: タンパク質 | 分子量: 13504.907 Da / 分子数: 3 / 断片: Ribosome binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: tig / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P0A850, peptidylprolyl isomerase |
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-非ポリマー , 5種, 234分子
#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-PG4 / #4: 化合物 | ChemComp-SO2 / | #5: 化合物 | ChemComp-GOL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.62 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: PEG 2000 MME, PEG 400, ammonium sulfate, sodium acetate, tris, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 6 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9797, 0.9404 | |||||||||
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月28日 | |||||||||
放射 | モノクロメーター: sagittal-focusing double crystal monochromator in combination with a vertical focusing mirror. プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 17023 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 33.3 | |||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique all: 2432 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 100 | |||||||||
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 31810 / 冗長度: 4.2 % | |||||||||
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.33 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→29.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 5499572.78 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: Refinement was based on the "mlhl" target function. Experimental phases and strong NCS restraints were used throughout. Used all data in the ultimate brief refinement cycle against a standard ...詳細: Refinement was based on the "mlhl" target function. Experimental phases and strong NCS restraints were used throughout. Used all data in the ultimate brief refinement cycle against a standard crystallographic target: R-factor(all).
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.9718 Å2 / ksol: 0.353647 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 35.8 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.9 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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