[日本語] English
万見
- PDB-1ola: THE STRUCTURAL BASIS OF MULTISPECIFICITY IN THE OLIGOPEPTIDE-BIND... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ola
タイトルTHE STRUCTURAL BASIS OF MULTISPECIFICITY IN THE OLIGOPEPTIDE-BINDING PROTEIN OPPA
要素
  • OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN
  • PEPTIDE VAL-LYS-PRO-GLY
キーワードBINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle ...Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URANYL (VI) ION / Periplasmic oligopeptide-binding protein OppA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tame, J. / Wilkinson, A.J.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: The structural basis of sequence-independent peptide binding by OppA protein.
著者: Tame, J.R. / Murshudov, G.N. / Dodson, E.J. / Neil, T.K. / Dodson, G.G. / Higgins, C.F. / Wilkinson, A.J.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure Determination of Oppa at 2.3 Angstroms Resolution Using Multiple Wavelength Anomalous Methods
著者: Glover, I.D. / Denny, R. / Nguti, N.D. / Mcsweeney, S. / Thompson, A. / Dodson, E. / Wilkinson, A.J. / Tame, J.
履歴
登録1994年4月26日処理サイト: BNL
改定 1.01994年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN
B: PEPTIDE VAL-LYS-PRO-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8204
ポリマ－59,2792
非ポリマー5402
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.500, 74.500, 70.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 283

-
要素

#1: タンパク質 OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN


分子量: 58878.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P06202
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE VAL-LYS-PRO-GLY


分子量: 400.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 化合物 ChemComp-IUM / URANYL (VI) ION


分子量: 270.028 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2U
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE ARE NO DISCONTINUITIES. THE PEPTIDE LIGAND IS A SEPARATE CHAIN.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE PROTEIN WAS CO-CRYSTALLIZED WITH URANYL (VI) ACETATE. TWO URANIUM ATOMS ARE INCLUDED IN THE ...THE PROTEIN WAS CO-CRYSTALLIZED WITH URANYL (VI) ACETATE. TWO URANIUM ATOMS ARE INCLUDED IN THE MODEL BUT THE ASSOCIATED OXYGEN ATOMS ARE NOT VISIBLE. THE SECOND URANIUM ATOM LIES ON A TWO-FOLD AXIS. THE PEPTIDE LIGAND WAS CO-PURIFIED WITH THE PROTEIN AND IS A RANDOM MIXTURE. THIS HAS BEEN MODELED AS VAL-LYS-PRO-GLY BUT THE SIDE-CHAIN DENSITY IS POOR.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.46 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mM11NaOAc
215 %PEG400011
31 mMuranyl acetate11

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 30656 / % possible obs: 89.7 % / Rmerge(I) obs: 0.067

-
解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 0
詳細: CRYSTALS OF OPPA ARE ONLY OBTAINED IN THE PRESENCE OF URANYL IONS WHICH BIND TO THE PROTEIN AND ARE RESPONSIBLE FOR FORMING IMPORTANT CRYSTAL CONTACTS. TWO CRYSTAL FORMS OF URANYL OPPA HAVE ...詳細: CRYSTALS OF OPPA ARE ONLY OBTAINED IN THE PRESENCE OF URANYL IONS WHICH BIND TO THE PROTEIN AND ARE RESPONSIBLE FOR FORMING IMPORTANT CRYSTAL CONTACTS. TWO CRYSTAL FORMS OF URANYL OPPA HAVE BEEN FOUND. OPPA CONTAINING CO-PURIFIED PEPTIDES CO-CRYSTALLIZED WITH URANYL ACETATE GIVES CRYSTALS IN SPACE-GROUP P 21 21 2 CONTAINING TWO URANIUM ATOMS. ONE URANIUM ATOM FORMS AN IMPORTANT CRYSTAL CONTACT. THE OTHER LIES VERY CLOSE TO THE TWO-FOLD AXIS AND HAS A HIGH TEMPERATURE FACTOR. NO ATTEMPT WAS MADE IN REFINEMENT TO CONSTRAIN THIS ATOM TO THE SYMMETRY AXIS. IT HAS BEEN ASSIGNED AN OCCUPANCY OF 0.5 TO ALLOW FOR SYMMETRY. OPPA LIGANDED WITH TRI-LYSINE CRYSTALLIZES WITH EIGHT URANYL IONS PER PROTEIN MOLECULE IN SPACE-GROUP P 21 21 21. THIS STRUCTURE IS PRESENTED IN PDB ENTRY 1OLB.
Rfactor反射数
obs0.167 29634
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4107 0 2 354 4463
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0510.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it5.2754
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it6.5756
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it11.078
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it13.56110
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2030.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1810.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2720.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1960.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.7687
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor21.18220
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor30.0320
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 29634 / Rfactor all: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る