[日本語] English
万見
- PDB-1ok7: A Conserved protein binding-site on Bacterial Sliding Clamps -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ok7
タイトルA Conserved protein binding-site on Bacterial Sliding Clamps
要素
  • DNA POLYMERASE III
  • DNA POLYMERASE IV
キーワードTRANSFERASE / DNA POLYMERASE IV / PEPTIDE INHIBITION / SLIDING CLAMP / TRANSLESION SYNTHESIS / DNA-DIRECTED DNA POLYMERASE / DNA REPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Hda-beta clamp complex / bacterial-type DNA replication / replication inhibiting complex / DNA polymerase III complex / replisome / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA synthesis involved in DNA repair / error-free translesion synthesis / SOS response ...Hda-beta clamp complex / bacterial-type DNA replication / replication inhibiting complex / DNA polymerase III complex / replisome / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA synthesis involved in DNA repair / error-free translesion synthesis / SOS response / error-prone translesion synthesis / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / 3'-5' exonuclease activity / DNA-templated DNA replication / DNA replication / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA damage response / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / DNA binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA Polymerase III; Chain A, domain 2 / DNA Polymerase III, subunit A, domain 2 / DNA polymerase III, beta sliding clamp / DNA polymerase III, beta sliding clamp, N-terminal / DNA polymerase III, beta sliding clamp, C-terminal / DNA polymerase III, beta sliding clamp, central / DNA polymerase III beta subunit, N-terminal domain / DNA polymerase III beta subunit, central domain / DNA polymerase III beta subunit, C-terminal domain / DNA polymerase III beta subunit ...DNA Polymerase III; Chain A, domain 2 / DNA Polymerase III, subunit A, domain 2 / DNA polymerase III, beta sliding clamp / DNA polymerase III, beta sliding clamp, N-terminal / DNA polymerase III, beta sliding clamp, C-terminal / DNA polymerase III, beta sliding clamp, central / DNA polymerase III beta subunit, N-terminal domain / DNA polymerase III beta subunit, central domain / DNA polymerase III beta subunit, C-terminal domain / DNA polymerase III beta subunit / DNA polymerase type-Y, HhH motif / IMS family HHH motif / DNA polymerase IV / : / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta sliding clamp / Beta sliding clamp / DNA polymerase IV
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Burnouf, D.Y. / Olieric, V. / Wagner, J. / Fujii, S. / Reinbolt, J. / Fuchs, R.P.P. / Dumas, P.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural and Biochemical Analysis of Sliding Clamp/Ligand Interactions Suggest a Competition between Replicative and Translesion DNA Polymerases
著者: Burnouf, D.Y. / Olieric, V. / Wagner, J. / Fujii, S. / Reinbolt, J. / Fuchs, R.P.P. / Dumas, P.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1992
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Beta Subunit of Escherichia Coli DNA Polymerase III Holoenzyme: A Sliding DNA Clamp
著者: Kong, X.-P. / Onrust, R. / O'Donnell, M. / Kuriyan, J.
履歴
登録2003年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月13日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22015年9月16日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA POLYMERASE III
B: DNA POLYMERASE III
C: DNA POLYMERASE IV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0873
ポリマ－83,0873
非ポリマー00
水8,287460
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-13.4 kcal/mol
Surface area32970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.230, 65.220, 73.380
Angle α, β, γ (deg.)73.11, 85.58, 85.80
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.18178, -0.82569, -0.53403), (-0.82476, -0.42376, 0.37444), (-0.53547, 0.37238, -0.75803)
ベクター: -0.151, 0.075, 0.018)
詳細PDB CONVENTION REQUIRES THAT THIS ENTRY BE CLASSIFIED AS TRIMERIC SINCE THE ASSEMBLY INCLUDES THREE CHAINS. HOWEVER CHAINS A AND B FORM A PHYSIOLOGICAL DIMER WHICH THEN INTERACTS WITH THE SMALLER CHAIN C.

-
要素

#1: タンパク質 DNA POLYMERASE III / POLYMERASE / DNAN / B3701 / C4623 / Z5192 / ECS4636


分子量: 40630.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 解説: DNAN GENE / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00583, UniProt: P0A988*PLUS, DNA-directed DNA polymerase
#2: タンパク質・ペプチド DNA POLYMERASE IV / POL IV


分子量: 1826.185 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-TERMINUS OF DNA POL IV RESIDUES 336-351 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: C-TERMINUS (16 RESIDUES) OF DNA POL IV E.COLI / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q47155, DNA-directed DNA polymerase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: N DEOXYNUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE = N DIPHOSPHATE + {DNA}(N).
配列の詳細DISORDERED LOOP (A19 - A26) WAS BUILT ONLY ON A STEREOCHEMICAL BASIS. ARG C10 WAS BUILT IN A RATHER ...DISORDERED LOOP (A19 - A26) WAS BUILT ONLY ON A STEREOCHEMICAL BASIS. ARG C10 WAS BUILT IN A RATHER POOR DENSITY.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 6
詳細: DROPS:0.92 ML OF PROTEIN AT 34.2 MG/ML, 1.89 ML OF P16 AT 1.1 MG/ML, 1 ML OF 2X RESERVOIR SOLUTION. RESERVOIR: 0.1 M MES PH 6.0, 0.1M CACL2 AND 30% PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93922
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→20 Å / Num. obs: 85999 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 19.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 12.51
反射 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Mean I/σ(I) obs: 5.23 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2POL

2pol


解像度: 1.65→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 4225 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 84773 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.396 Å2 / ksol: 0.368559 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.67 Å2-2.04 Å2-2.73 Å2
2---2.48 Å20.52 Å2
3----1.19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5744 0 0 460 6204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.132
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.982.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.492.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.043
Refine LS restraints NCSNCS model details: UNRESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 690 4.9 %
Rwork0.233 13271 -
obs--95.9 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る