+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4trt | ||||||
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Title | Deinococcus radiodurans DNA polymerase III subunit beta | ||||||
Components | DNA polymerase III subunit beta | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / DNA clamp | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA polymerase III complex / DNA strand elongation involved in DNA replication / 3'-5' exonuclease activity / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Deinococcus radiodurans (radioresistant) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Niiranen, L. / Lian, K. / Johnson, K.A. / Moe, E. | ||||||
Funding support | Norway, 1items
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Citation | Journal: Bmc Struct.Biol. / Year: 2015 Title: Crystal structure of the DNA polymerase III beta subunit ( beta-clamp) from the extremophile Deinococcus radiodurans. Authors: Niiranen, L. / Lian, K. / Johnson, K.A. / Moe, E. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4trt.cif.gz | 286.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4trt.ent.gz | 232.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4trt.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4trt_validation.pdf.gz | 437.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4trt_full_validation.pdf.gz | 443.5 KB | Display | |
Data in XML | 4trt_validation.xml.gz | 28.6 KB | Display | |
Data in CIF | 4trt_validation.cif.gz | 41.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/4trt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/4trt | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2polS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 39543.617 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The last seven residues are not visible in the electron density. The last six residues are cloning artefacts. The Uniprot entry Q9RYE8 sequence is incorrect due to an annotation mistake in ...Details: The last seven residues are not visible in the electron density. The last six residues are cloning artefacts. The Uniprot entry Q9RYE8 sequence is incorrect due to an annotation mistake in the genomic sequence leading to a frameshift. This is corrected in our sequence giving a protein of 362 aa. Source: (gene. exp.) Deinococcus radiodurans (radioresistant) Strain: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422 Gene: DR_0001 / Plasmid: pDEST14 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): Star pLysS pRARE / References: UniProt: Q9RYE8, DNA-directed DNA polymerase #2: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | The last six residues are cloning artefacts. The Uniprot entry Q9RYE8 sequence is incorrect due to ...The last six residues are cloning artefacts. The Uniprot entry Q9RYE8 sequence is incorrect due to an annotation mistake in the genomic sequence leading to a frameshift. This is corrected in our sequence giving a protein of 362 aa. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 / Details: 21% PEG 5000 MME, 0.12 M TRIS, 3.6% HEXANEDIOL / Temp details: RT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.97239 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 7, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: silicon crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97239 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→30 Å / Num. obs: 55287 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 40.228 Å2 / Rmerge F obs: 0.107 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rrim(I) all: 0.053 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 17.37 / Num. measured all: 184746 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2POL Resolution: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 8.183 / SU ML: 0.115 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.159 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 100.01 Å2 / Biso mean: 39.442 Å2 / Biso min: 26.51 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.999→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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