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- PDB-1ojv: Decay accelerating factor (CD55): the structure of an intact huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ojv
タイトルDecay accelerating factor (CD55): the structure of an intact human complement regulator.
要素COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR
キーワードREGULATOR OF COMPLEMENT PATHWAY / REGULATOR OF COMPLEMENT / DECAY ACCELERATION OF C3/C5 CONVERTASES / PATHOGEN RECEPTOR / SHORT CONSENSUS REPEAT DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / complement activation, classical pathway / side of membrane / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / positive regulation of T cell cytokine production / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / membrane raft / Golgi membrane / innate immune response / lipid binding / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Complement decay-accelerating factor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lukacik, P. / Roversi, P. / White, J. / Esser, D. / Smith, G.P. / Billington, J. / Williams, P.A. / Rudd, P.M. / Wormald, M.R. / Crispin, M.D.M. ...Lukacik, P. / Roversi, P. / White, J. / Esser, D. / Smith, G.P. / Billington, J. / Williams, P.A. / Rudd, P.M. / Wormald, M.R. / Crispin, M.D.M. / Radcliffe, C.M. / Dwek, C.M. / Evans, D.J. / Morgan, B.P. / Smith, R.A.G. / Lea, S.M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Complement Regulation at the Molecular Level: The Structure of Decay-Accelerating Factor
著者: Lukacik, P. / Roversi, P. / White, J. / Esser, D. / Smith, G.P. / Billington, J. / Williams, P.A. / Rudd, P.M. / Wormald, M.R. / Harvey, D.J. / Crispin, M.D.M. / Radcliffe, C.M. / Dwek, R.A. ...著者: Lukacik, P. / Roversi, P. / White, J. / Esser, D. / Smith, G.P. / Billington, J. / Williams, P.A. / Rudd, P.M. / Wormald, M.R. / Harvey, D.J. / Crispin, M.D.M. / Radcliffe, C.M. / Dwek, R.A. / Evans, D.J. / Morgan, B.P. / Smith, R.A.G. / Lea, S.M.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: Biological Activity, Membrane-Targeting Modification, and Crystallization of Soluble Human Decay Accelerating Factor Expressed in E. Coli
著者: White, J. / Lukacik, P. / Esser, D. / Steward, M. / Giddings, N. / Bright, J.R. / Fritchley, S. / Morgan, B.P. / Lea, S.M. / Smith, G.P. / Smith, R.A.G.
履歴
登録2003年7月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR
B: COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,54716
ポリマ－56,3492
非ポリマー1,19814
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.670, 55.080, 61.650
Angle α, β, γ (deg.)86.47, 84.37, 64.91
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR / CD55 / DAF


分子量: 28174.666 Da / 分子数: 2 / 断片: FOUR EXTRACELLULAR SCR DOMAINS RESIDUES 35-285 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MODELLED GLYCEROLS, ACETATES AND SULPHATES FROM CRYSTALLISATION BUFFER
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: HUMAN SEQUENCE EXPRESSED IN E.COLI. / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P08174
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES A48 AND B48 MAP ONTO RESIDUE 80 OF SWISSPROT ENTRY P08174. RESIDUE 80 IN THE SWISSPROT ...RESIDUES A48 AND B48 MAP ONTO RESIDUE 80 OF SWISSPROT ENTRY P08174. RESIDUE 80 IN THE SWISSPROT ENTRY IS GIVEN AS THR, BUT SOME REFERENCES FOR SWS P08174 SHOW RESIDUE 80 AS ILE. THE RESIDUE IS ANNOTATED AS A CONFLICT IN THE SWS ENTRY AS OF 16-07-2003

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 20% M-PEG 5K, 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.6, 16% GLYCEROL
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 4.6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.2 Mammonium sulfate1reservoir
220 %(w/v)MPEG50001reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoirpH4.6
410 %(w/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→16 Å / Num. obs: 23315 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 31 % / Biso Wilson estimate: 0.874 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.164 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 92
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 17 Å / Num. obs: 29985 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å / % possible obs: 90.6 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.245 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARPモデル構築
TNT5F精密化
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER位相決定
TNT位相決定
SHARP位相決定
直接法位相決定
SOLOMON位相決定
SIGMAA位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H03

1h03


解像度: 2.3→16 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO / 詳細: BUSTER-TNT MAXIMUM LIKELIHOOD REFINEMENT /
Rfactor反射数%反射
all0.21 23186 -
obs-23186 94 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 57 Å2 / ksol: 0.44 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3930 0 76 212 4218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00741142
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.00655403
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d20.223800
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0081092
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0225815
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.1411420
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.108852
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
精密化
*PLUS
Num. reflection Rfree: 1197 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.252 / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg20.20
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0082
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0225
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.37 Å / Rfactor Rfree: 0.267 / Rfactor Rwork: 0.227

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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