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万見
- PDB-1ofu: Crystal structure of SulA:FtsZ from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ofu
タイトルCrystal structure of SulA:FtsZ from Pseudomonas aeruginosa
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
  • HYPOTHETICAL PROTEIN PA3008
キーワードBACTERIAL CELL DIVISION INHIBITOR / FTSZ / SULA PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


chloroplast fission / negative regulation of cell division / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / cell division site / SOS response / protein polymerization / cell division / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division suppressor protein, SulA / Cell division inhibitor SulA / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain ...Cell division suppressor protein, SulA / Cell division inhibitor SulA / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cell division protein FtsZ / Cell division inhibitor SulA
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cordell, S.C. / Robinson, E.J.H. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of the SOS Cell Division Inhibitor Sula and in Complex with Ftsz
著者: Cordell, S.C. / Robinson, E.J.H. / Lowe, J.
履歴
登録2003年4月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
B: CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
X: HYPOTHETICAL PROTEIN PA3008
Y: HYPOTHETICAL PROTEIN PA3008
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,2266
ポリマ－92,3404
非ポリマー8862
水7,945441
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.590, 75.410, 241.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN FTSZ / FTSZ


分子量: 33146.961 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-320 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LAST 75 RESIDUES REMOVED FROM C-TERMINUS / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / プラスミド: PHIS17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P47204
#2: タンパク質 HYPOTHETICAL PROTEIN PA3008 / SULA


分子量: 13023.056 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 43-161 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FIRST 42 RESIDUES REMOVED FROM N-TERMINUS / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / プラスミド: PHIS17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HZJ8
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 441 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.04 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: pH 5.60
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1200 mM1dropNaCl
220 mMTris1drop
35 mMdithiothreitol1drop
45 mM1dropMgCl2
50.1 mMGTP1drop
61 mM1dropNaN3pH7.5
77.5 %PEG200001reservoir
87.5 %PEG550 MME1reservoir
980 mMsodium formate1reservoir
100.1 MTris1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 60044 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 34.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 3.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MAD MODEL FROM C2 CRYSTAL FORM

解像度: 2.1→50 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2554 3011 5 %RANDOM
Rwork0.2159 ---
obs0.2159 60260 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.82 Å20 Å20 Å2
2---19.056 Å20 Å2
3---12.236 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6244 0 56 441 6741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.261
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.11 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 47 5 %
Rwork0.3536 1117 -
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.405 / Rfactor Rwork: 0.354

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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