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- PDB-1obo: W57L flavodoxin from Anabaena -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1obo
タイトルW57L flavodoxin from Anabaena
要素FLAVODOXIN
キーワードELECTRON TRANSFER / FLAVOPROTEIN / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to iron ion starvation / electron transport chain / FMN binding / electron transfer activity
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin, long chain / : / Flavodoxin, conserved site / Flavodoxin signature. / Flavodoxin domain / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold ...Flavodoxin, long chain / : / Flavodoxin, conserved site / Flavodoxin signature. / Flavodoxin domain / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Flavodoxin / Flavodoxin
類似検索 - 構成要素
生物種ANABAENA SP. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Romero, A. / Ramon, A. / Fernandez-Cabrera, C. / Irun, M.P. / Sancho, J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: How Fmn Binds to Anabaena Apoflavodoxin: A Hydrophobic Encounter at an Open Binding Site
著者: Lostao, A. / Daoudi, F. / Irun, M.P. / Ramon, A. / Fernandez-Cabrera, C. / Romero, A. / Sancho, J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Closure of a Tyrosine/Tryptophane Aromatic Gate Leeds to a Compact Fold in Apoflavodoxin
著者: Genzor, C.G. / Perales-Alcon, A. / Sancho, J. / Romero, A.
履歴
登録2003年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FLAVODOXIN
B: FLAVODOXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5265
ポリマ－37,5172
非ポリマー1,0093
水5,567309
1
A: FLAVODOXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3113
ポリマ－18,7581
非ポリマー5522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: FLAVODOXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2152
ポリマ－18,7581
非ポリマー4561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)37.630, 73.100, 57.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.86226, 0.50568, 0.02814), (-0.42959, 0.70083, 0.56947), (0.26825, -0.50312, 0.82153)
ベクター: -14.04727, -19.60147, -23.5197)

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要素

#1: タンパク質 FLAVODOXIN


分子量: 18758.477 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ANABAENA SP. (バクテリア) / 株: PCC 7119 / 細胞株: E.COLI JM109 / プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P11241, UniProt: P0A3E0*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION TRP 57 LEU THE PROTEIN IS A LOW-POTENTIAL ELECTRON DONOR TO A NUMBER OF ENZYMES. ...ENGINEERED MUTATION TRP 57 LEU THE PROTEIN IS A LOW-POTENTIAL ELECTRON DONOR TO A NUMBER OF ENZYMES. MEMBER OF THE FLAVODOXIN FAMILY
配列の詳細THE CONFLICT SHOWN IN THE SEQADV RECORDS BELOW ARISE FROM THE CLONING PROCESS AND HAS BEEN ...THE CONFLICT SHOWN IN THE SEQADV RECORDS BELOW ARISE FROM THE CLONING PROCESS AND HAS BEEN DESCRIBED IN M.F. FILLAT, W.E. BORRIAS, P.J. WEISBEEK, BIOCHEM. J. 280, 187-191 (1991)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.03 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
23.5 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MMES1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9102
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9102 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→30 Å / Num. obs: 88832 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 7.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.2→1.26 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 92.1
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 81435 / Num. measured all: 200831 / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.1 % / Num. unique obs: 11496 / Num. measured obs: 28242 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FLV

1flv


解像度: 1.2→19.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1008568.31 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 5364 6 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 88803 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.7723 Å2 / ksol: 0.402019 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 10.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å2-0.49 Å2
2--1.59 Å20 Å2
3----0.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.14 Å0.13 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.07 Å0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2650 0 67 309 3026
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.891.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.332.5
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 876 6.1 %
Rwork0.208 13488 -
obs--92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PARAM.FMNTOPOLOGY.FMN
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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