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- PDB-1qhe: ENERGETICS OF A HYDROGEN BOND (CHARGED AND NEUTRAL) AND OF A CATI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qhe
タイトルENERGETICS OF A HYDROGEN BOND (CHARGED AND NEUTRAL) AND OF A CATION-PI INTERACTION IN APOFLAVODOXIN
要素PROTEIN (FLAVODOXIN)
キーワードELECTRON TRANSPORT / FLAVODOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to iron ion starvation / electron transport chain / FMN binding / electron transfer activity
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin, long chain / : / Flavodoxin, conserved site / Flavodoxin signature. / Flavodoxin domain / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold ...Flavodoxin, long chain / : / Flavodoxin, conserved site / Flavodoxin signature. / Flavodoxin domain / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Romero, A. / Fernandez-Recio, J. / Sancho, J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Energetics of a hydrogen bond (charged and neutral) and of a cation-pi interaction in apoflavodoxin.
著者: Fernandez-Recio, J. / Romero, A. / Sancho, J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: STRUCTURE OF APOFLAVODOXIN: CLOSURE OF A TYROSINE/TRYPTOPHAN AROMATIC GATE LEADS TO A COMPACT FOLD
著者: GENZOR, C.G. / PERALES-ALCON, A. / SANCHO, J. / ROMERO, A.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: STRUCTURE OF THE OXIDIZED LONG-CHAIN FLAVODOXIN FROM ANABAENA 7120 AT 2 A RESOLUTION
著者: RAO, S.T. / SHAFFIE, F. / YU, C. / SATYSHUR, K.A. / STOCKMAN, B.J. / MARKLEY, J.L. / SUNDARLINGAM, M.
履歴
登録1999年5月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FLAVODOXIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8572
ポリマ－18,7601
非ポリマー961
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.560, 38.600, 62.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (FLAVODOXIN)


分子量: 18760.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc sp. (バクテリア) / 株: PCC 7119 / 細胞株: E.COLI JM109 / プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P0A3E0
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.7 %
結晶化pH: 9
詳細: 3.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M NA-K PHOSPHATE PH = 9.0. CRYSTALS OF APOFLAVODOXIN APPEARED WITHIN 2 MONTHS.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 30.8 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Genzor, C.G., (1996) Nat.Struct.Biol., 3, 329.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-12 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
33.2 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 Msodium potassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 8777 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.197 / % possible all: 63.2
反射
*PLUS
% possible obs: 95.1 % / Num. measured all: 47838 / Rmerge(I) obs: 0.097
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 65.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(ROTAVATA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FTG

1ftg


解像度: 2→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 499 -RANDOM
Rwork0.181 ---
obs-8242 91 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1326 0 5 90 1421
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.517
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.79
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.343
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.7
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it22.3
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22.2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.52.8
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 45 -
Rwork0.243 496 -
obs--65 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAMCSDX.PROTOPHCSD.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLAMTOPH19.SO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.181
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.79
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.343
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.7
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22.2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it22.3
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.52.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rfactor Rfree: 0.306 / Rfactor Rwork: 0.243

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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