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- PDB-1o77: CRYSTAL STRUCTURE OF THE C713S MUTANT OF THE TIR DOMAIN OF HUMAN TLR2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o77
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE C713S MUTANT OF THE TIR DOMAIN OF HUMAN TLR2
要素TOLL-LIKE RECEPTOR 2
キーワードIMMUNE SYSTEM/MEMBRANE PROTEIN / KNOWN BIOLOGICAL ACTIVITY RECEPTOR / IMMUNE RESPONSE / INFLAMMATORY RESPONSE / TRANSMEMBRANE / LEUCINE-RICH REPEAT / GLYCOPROTEIN / 3D-STRUCTURE. / IMMUNE SYSTEM-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor TLR6:TLR2 Cascade / triacyl lipopeptide binding / Toll-like receptor 2-Toll-like receptor 6 protein complex / detection of diacyl bacterial lipopeptide / cellular response to diacyl bacterial lipopeptide / Toll-like receptor 1-Toll-like receptor 2 protein complex / detection of triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to bacterial lipopeptide / negative regulation of synapse assembly ...Toll Like Receptor TLR6:TLR2 Cascade / triacyl lipopeptide binding / Toll-like receptor 2-Toll-like receptor 6 protein complex / detection of diacyl bacterial lipopeptide / cellular response to diacyl bacterial lipopeptide / Toll-like receptor 1-Toll-like receptor 2 protein complex / detection of triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to bacterial lipopeptide / negative regulation of synapse assembly / positive regulation of cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / Toll Like Receptor TLR1:TLR2 Cascade / Beta defensins / lipopolysaccharide immune receptor activity / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / positive regulation of interleukin-18 production / Toll-like receptor binding / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / Regulation of TLR by endogenous ligand / peptidoglycan binding / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / microglia development / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / negative regulation of phagocytosis / toll-like receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity / RSV-host interactions / cellular response to lipoteichoic acid / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of chemokine production / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interferon-beta production / secretory granule membrane / positive regulation of interleukin-8 production / learning / lipopolysaccharide binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / Modulation by Mtb of host immune system / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / transmembrane signaling receptor activity / ER-Phagosome pathway / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / defense response to virus / receptor complex / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / inflammatory response / membrane raft / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll-like receptor / TIR domain / Leucine Rich Repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll - interleukin 1 - resistance / Leucine-rich repeats, bacterial type / TIR domain profile. ...Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll-like receptor / TIR domain / Leucine Rich Repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll - interleukin 1 - resistance / Leucine-rich repeats, bacterial type / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Toll-like receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Tao, X. / Xu, Y. / Ye, Z. / Beg, A.A. / Tong, L.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2002
タイトル: An Extensively Associated Dimer in the Structure of the C713S Mutant of the Tir Domain of Human Tlr2
著者: Tao, X. / Xu, Y. / Zheng, Y. / Beg, A.A. / Tong, L.
履歴
登録2002年10月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TOLL-LIKE RECEPTOR 2
B: TOLL-LIKE RECEPTOR 2
C: TOLL-LIKE RECEPTOR 2
D: TOLL-LIKE RECEPTOR 2
E: TOLL-LIKE RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6215
ポリマ－87,6215
非ポリマー00
水00
1
A: TOLL-LIKE RECEPTOR 2
B: TOLL-LIKE RECEPTOR 2
C: TOLL-LIKE RECEPTOR 2
D: TOLL-LIKE RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,0974
ポリマ－70,0974
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-25.28 kcal/mol
Surface area29180 Å2
手法PISA
2
E: TOLL-LIKE RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5241
ポリマ－17,5241
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.300, 112.300, 362.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細CHAINS A,B,C AND D FORM A TETRAMER- LIKE ASSOCIATIONIN THE ASYMMETRIC UNIT

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要素

#1: タンパク質
TOLL-LIKE RECEPTOR 2 / TOLL/INTERLEUKIN 1 RECEPTOR-LIKE PROTEIN 4 / TLR2 / TIL4


分子量: 17524.141 Da / 分子数: 5 / 断片: TIR DOMAIN, RESIDUES 639-784 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O60603
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION CYS 713 SER IN CHAINS A, B, C D AND E MEDIATES THE INNATE IMMUNE RESPONSE TO ...ENGINEERED MUTATION CYS 713 SER IN CHAINS A, B, C D AND E MEDIATES THE INNATE IMMUNE RESPONSE TO BACTERIAL LIPOPROTEINS AND OTHER MICROBIAL CELL WALL COMPONENTS LEADING TO THE ACTIVATION OF NF-KAPPA-B, SECRETION OF CYTOKINES AND AN INFLAMMATORY RESPONSE. HIGH LEVEL OF EXPRESSION IN PERIPHERAL BLOOD LEUKOCYTES (MONOCYTES), BONE MARROW AND SPLEEN. SIMILAR TO THE TOLL FAMILY OF RECEPTORS.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.33 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 1.4M (NH4)2HPO4, 0.1M MES PH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMMES1reservoirpH6.5, or HEPES(pH7.5)
21.2-1.4 M1reservoir(NH4)2HPO4
35 mMdithiothreitol1reservoir
410-20 mg/mlprotein1drop
520 mMMOPS1droppH7.0
6150 mM1dropNaCl
72 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 0.9876
検出器日付: 2001年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9876 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 23135 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 3.31→3.4 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.399 / Mean I/σ(I) obs: 10 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 99505

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FYW

1fyw


解像度: 3.2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.315 1453 7.4 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.249 19713 84.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.3326 Å2 / ksol: 0.284113 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.12 Å2-7.86 Å20 Å2
2--13.77 Å20 Å2
3----9.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5824 0 0 0 5824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 166 7.5 %
Rwork0.28 2045 -
obs--58.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.316
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.368 / Rfactor Rwork: 0.308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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