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万見
- PDB-1o6p: Importin Beta bound to a GLFG Nucleoporin peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o6p
タイトルImportin Beta bound to a GLFG Nucleoporin peptide
要素
  • IMPORTIN BETA-1 SUBUNIT
  • SYNTHETIC GLFG PEPTIDE
キーワードNUCLEAR TRANSPORT / NUCLEAR TRAFFICKING / NUCLEOPORIN / TRANSPORT FACTOR / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / importin-alpha family protein binding / astral microtubule organization / nuclear pore central transport channel / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore organization / establishment of mitotic spindle localization ...RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / importin-alpha family protein binding / astral microtubule organization / nuclear pore central transport channel / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore organization / establishment of mitotic spindle localization / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / tRNA export from nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / NLS-bearing protein import into nucleus / Apoptosis induced DNA fragmentation / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / structural constituent of nuclear pore / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear localization sequence binding / ribosomal protein import into nucleus / Nuclear import of Rev protein / RNA export from nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear import signal receptor activity / nucleocytoplasmic transport / poly(A)+ mRNA export from nucleus / mitotic metaphase chromosome alignment / ribosomal large subunit export from nucleus / mitotic spindle assembly / nuclear pore / mRNA export from nucleus / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Hsp90 protein binding / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / small GTPase binding / ISG15 antiviral mechanism / specific granule lumen / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / nuclear envelope / ATPase binding / nuclear membrane / ficolin-1-rich granule lumen / protein domain specific binding / Neutrophil degranulation / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Importin beta family / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain ...Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Importin beta family / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoporin NUP116/NSP116 / Importin subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bayliss, R. / Stewart, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Glfg and Fxfg Nucleoporins Bind to Overlapping Sites on Importin-Beta
著者: Bayliss, R. / Littlewood, T. / Strawn, L.A. / Wente, S.R. / Stewart, M.
履歴
登録2002年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMPORTIN BETA-1 SUBUNIT
B: IMPORTIN BETA-1 SUBUNIT
C: SYNTHETIC GLFG PEPTIDE
D: SYNTHETIC GLFG PEPTIDE
E: SYNTHETIC GLFG PEPTIDE
F: SYNTHETIC GLFG PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,2426
ポリマ－102,2426
非ポリマー00
水64936
1
A: IMPORTIN BETA-1 SUBUNIT
D: SYNTHETIC GLFG PEPTIDE
E: SYNTHETIC GLFG PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1213
ポリマ－51,1213
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: IMPORTIN BETA-1 SUBUNIT
C: SYNTHETIC GLFG PEPTIDE
F: SYNTHETIC GLFG PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1213
ポリマ－51,1213
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)125.820, 67.030, 129.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細A TRIMERIC ASSEMBLY IS FORMED BY THE ASSOCIATIONOF TWO MOLECULES OF THE PEPTIDE BOUND TO ONE MOLECULEOF CHAINS A AND B

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要素

#1: タンパク質 IMPORTIN BETA-1 SUBUNIT / KARYOPHERIN BETA-1 SUBUNIT / NUCLEAR FACTOR P97 / IMPORTIN 90 / KPNB1 / NTF97


分子量: 49385.203 Da / 分子数: 2 / 断片: IMPORTIN BETA-1 SUBUNIT, RESIDUES 1-442 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14974
#2: タンパク質・ペプチド
SYNTHETIC GLFG PEPTIDE


分子量: 867.925 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 参照: UniProt: Q02630*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.3 %
結晶化pH: 6
詳細: 100MM AMMONIUM ACETATE PH6.0, 1.2M AMMONIUM SULPHATE, pH 6.00
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
225 mMpeptide1drop
3100 mMammonium acetate1reservoirpH6.0
41.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→67.4 Å / Num. obs: 48209 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 7.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 257406
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.95 Å / % possible obs: 89.6 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 2.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QGR

1qgr


解像度: 2.8→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 -5 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 48209 91.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6986 0 0 36 7022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.269
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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