[日本語] English
万見
- PDB-1o5h: Crystal structure of formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase (TM... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o5h
タイトルCrystal structure of formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase (TM1560) from Thermotoga maritima at 2.80 A resolution
要素Formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase
キーワードLYASE / TM1560 / Formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase / STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PSI / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics
機能・相同性Formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase monomer, up-and-down helical bundle / Cyclodeaminase/cyclohydrolase / Formimidoyltransferase-cyclodeaminase-like superfamily / Formiminotransferase-cyclodeaminase / catalytic activity / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Serine cycle enzyme, putative
機能・相同性情報
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of a formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase (TM1560) from Thermotoga maritima at 2.80 A resolution reveals a new fold
著者: Xu, Q. / Schwarzenbacher, R. / McMullan, D. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Dai, X. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. / Godzik, A. / ...著者: Xu, Q. / Schwarzenbacher, R. / McMullan, D. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Dai, X. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. / Godzik, A. / Grittini, C. / Grzechnik, S.K. / Hampton, E. / Hornsby, M. / Jaroszewski, L. / Klock, H.E. / Koesema, E. / Kreusch, A. / Kuhn, P. / Lesley, S.A. / Levin, I. / Miller, M.D. / Morse, A. / Moy, K. / Ouyang, J. / Page, R. / Quijano, K. / Reyes, R. / Robb, A. / Sims, E. / Spraggon, G. / Stevens, R.C. / van den Bedem, H. / Velasquez, J. / Vincent, J. / von Delft, F. / Wang, X. / West, B. / White, A. / Wolf, G. / Zagnitko, O. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2003年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase
B: Formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6312
ポリマ－49,6312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area16690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.704, 71.875, 119.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUVALVAL1AA2 - 8714 - 99
21GLUGLUVALVAL1BB2 - 8714 - 99
32MSEMSEMSEMSE3AA88100
42MSEMSEMSEMSE3BB88100
53LYSLYSLEULEU1AA89 - 176101 - 188
63LYSLYSLEULEU1BB89 - 176101 - 188
74GLUGLUGLUGLU3AA177189
84GLUGLUGLUGLU3BB177189
95GLUGLUSERSER1AA178 - 201190 - 213
105GLUGLUTRPTRP1BB178 - 199190 - 211

-
要素

#1: タンパク質 Formiminotetrahydrofolate cyclodeaminase


分子量: 24815.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM1560 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9X1P6, formimidoyltetrahydrofolate cyclodeaminase
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.4 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 5
詳細: 5% PEG-6000, 0.1M citric acid pH 5.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 7.9 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris1reservoirpH7.9
2150 mM1reservoirNaCl
30.25 mMTCEP1reservoir
412 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.978998
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月21日
放射モノクロメーター: single crystal Si(311) bent monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→42 Å / Num. all: 13727 / Num. obs: 13727 / % possible obs: 88.3 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 64.28 Å2 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 419 / Rsym value: 0.591 / % possible all: 38.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 12284 / % possible obs: 97.1 % / Num. measured all: 81783 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.87 Å / % possible obs: 76.5 % / Rmerge(I) obs: 0.47

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA5.0)データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
REFMAC5.1.9999精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 30.538 / SU ML: 0.273 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.411
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. THE CONFORMATION OF RESIDUES 20-22 (P-T-P) IS SUSPECT, BEING POORLY DEFINED IN EXPERIMENTAL MAPS AND WITH RESIDUAL DIFFERENCE DENSITY IN THE REFINED STRUCTURE, AS WELL AS UNUSUAL PRO ...詳細: 1. THE CONFORMATION OF RESIDUES 20-22 (P-T-P) IS SUSPECT, BEING POORLY DEFINED IN EXPERIMENTAL MAPS AND WITH RESIDUAL DIFFERENCE DENSITY IN THE REFINED STRUCTURE, AS WELL AS UNUSUAL PRO PUCKERING PHASES AFTER 2. RESIDUES 88-98 IN SUBUNIT ARE POORLY ORDERED IN SUBUNIT A AND DEVIATE CONSIDERABLY FROM SUBUNIT B; NCS RESTRAINTS WERE KEPT TIGHT HERE, HOWEVER, SINCE LOOSE RESTRAINTS DID NOT IMPROVE RFREE OR THE GEOMETRY. 3. THE TWO C-TERMINAL RESIDUES OF SUBUNIT B WERE DISORDERED OMITTED IN THE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27814 597 4.9 %RANDOM
Rwork0.19927 ---
obs0.20289 11576 97.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.593 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.68 Å20 Å20 Å2
2--5.01 Å20 Å2
3----6.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3045 0 0 0 3045
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4581.9724148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3775396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.80526.17141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.74615590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5721514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2530.21659
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1070.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.76332024
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.61953147
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.71781161
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.859111001
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1489tight positional0.070.05
9loose positional1.385
1489tight thermal5.5710
9loose thermal11.0510
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.511 39 5.71 %
Rwork0.248 644 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5198-0.59711.22792.4528-0.17772.15190.1312-0.408-0.1461-0.1644-0.1810.29030.2768-1.04190.0498-0.0023-0.08890.04680.3851-0.034-0.053726.39644.09652.691
21.4464-0.30760.03290.91090.15945.35730.0788-0.0276-0.16650.00540.0378-0.04530.49030.1366-0.11670.1621-0.0024-0.0320.0049-0.02660.010644.21636.37554.413
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA2 - 20114 - 213
22BB2 - 19914 - 211
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 12173 / Rfactor Rfree: 0.278 / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.46

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る