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- PDB-1o4w: CRYSTAL STRUCTURE OF a PIN (PILT N-TERMINUS) DOMAIN CONTAINING PR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o4w
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF a PIN (PILT N-TERMINUS) DOMAIN CONTAINING PROTEIN (AF0591) FROM ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS AT 1.90 A RESOLUTION
要素PIN (PilT N-terminus) domain
キーワードTRANSLATION / PIN (PILT N-TERMINUS) DOMAIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA nuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
VapC9 PIN-like domain / PIN like domain / VapC family / 5'-nuclease / Large family of predicted nucleotide-binding domains / PIN domain / PIN-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease VapC9
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of a PIN (PilT N-terminus) domain (AF0591) from Archaeoglobus fulgidus at 1.90 A resolution
著者: Levin, I. / Schwarzenbacher, R. / Page, R. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Brinen, L.S. / Campbell, J. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Dai, X. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / ...著者: Levin, I. / Schwarzenbacher, R. / Page, R. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Brinen, L.S. / Campbell, J. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Dai, X. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. / Floyd, R. / Godzik, A. / Grittini, C. / Grzechnik, S.K. / Hampton, E. / Jaroszewski, L. / Karlak, C. / Klock, H.E. / Koesema, E. / Kovarik, J.S. / Kreusch, A. / Kuhn, P. / Lesley, S.A. / McMullan, D. / McPhillips, T.M. / Miller, M.D. / Morse, A. / Moy, K. / Ouyang, J. / Quijano, K. / Reyes, R. / Rezezadeh, F. / Robb, A. / Sims, E. / Spraggon, G. / Stevens, R.C. / van den Bedem, H. / Velasquez, J. / Vincent, J. / von Delft, F. / Wang, X. / West, B. / Wolf, G. / Xu, Q. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2003年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE BIOLOGICAL UNIT IS PROPOSED TO BE A DIMER AROUND THE CRYTALLOGRAPHIC 2-FOLD AXIS. DIMERISATION IS MEDIATED BY AN EXPOSED 2-STRAND BETA SHEET COMPRISING THE HYDROPHILIC C-TERMINAL RESIDUES OF EACH SUBUNIT, THAT BRIDGES THE GLOBULAR DOMAINS OF EACH SUBUNIT. THIS IS CONSIDERED BIOLOGICALLY SIGNIFICANT BECAUSE OF IT LEADS TO CHAIN SWAPPING BETWEEN SUBUNITS.
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PIN (PilT N-terminus) domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1421
ポリマ－17,1421
非ポリマー00
水1,62190
1
A: PIN (PilT N-terminus) domain

A: PIN (PilT N-terminus) domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2842
ポリマ－34,2842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_674x-y+1,-y+2,-z-1/31
Buried area2330 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14090 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)63.705, 63.705, 78.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細THE BIOLOGICAL UNIT IS PROPOSED TO BE A DIMER AROUND THE CRYTALLOGRAPHIC 2-FOLD AXIS. DIMERISATION IS MEDIATED BY AN EXPOSED 2-STRAND BETA SHEET COMPRISING THE HYDROPHILIC C-TERMINAL RESIDUES OF EACH SUBUNIT, THAT BRIDGES THE GLOBULAR DOMAINS OF EACH SUBUNIT. THIS IS CONSIDERED BIOLOGICALLY SIGNIFICANT BECAUSE OF IT LEADS TO CHAIN SWAPPING BETWEEN SUBUNITS. GENERATING THE BIOMOLECULE COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS GIVEN BELOW. BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN. APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, W BIOMT1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 BIOMT2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 BIOMT3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 BIOMT1 2 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 BIOMT2 2 0.000000 -1.000000 0.000000 110.69801 BIOMT3 2 0.000000 0.000000 -1.000000 -26.13300

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要素

#1: タンパク質 PIN (PilT N-terminus) domain


分子量: 17142.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 遺伝子: AF0591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O29664
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.23 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 6
詳細: 30% MPD, MES buffer pH 6.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
詳細: Santarsiero, B.D., (2002) J. Appl. Crystallogr., 35, 278.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.98397, 0.97922, 0.91837, 0.97855
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月17日 / 詳細: flat mirror
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.983971
20.979221
30.918371
40.978551
反射解像度: 1.9→31.86 Å / Num. all: 14860 / Num. obs: 14860 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 48.07 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1058 / Rsym value: 0.638 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 14887 / Num. measured all: 131380 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.638

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA4.2)データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
REFMAC5.1.9999精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→31.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 6.521 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. The 9-sigma difference density peak on the crystallographic 2-fold axis between residues 126 and 128 was left unmodeled, but could indicate a metal ion. 2. The 2 TLS groups correspond to ...詳細: 1. The 9-sigma difference density peak on the crystallographic 2-fold axis between residues 126 and 128 was left unmodeled, but could indicate a metal ion. 2. The 2 TLS groups correspond to globular and tail portions of protein respectively. 3. Hydrogens have been added in the riding positions.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23508 728 4.9 %RANDOM
Rwork0.18843 ---
obs0.19059 14131 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.843 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20.52 Å20 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----1.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→31.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数974 0 0 90 1064
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.022998
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02965
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2251.9841345
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.75832223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0885124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.2323.48843
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.3915187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.595158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2159
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021090
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02206
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1580.2900
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2130.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1180.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7681.5621
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4542998
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7973377
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3914.5347
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 63 5.92 %
Rwork0.284 1002 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.59742.1167-0.64874.297-0.26293.52070.0334-0.22240.07340.1117-0.08490.0989-0.2143-0.09420.0515-0.067-0.08250.0478-0.2584-0.0177-0.176556.313247.72259.287
20.36660.3073-3.63670.6474-0.935847.52340.26360.0196-0.26990.2281-0.5630.1617-0.28941.50290.29930.05450.0914-0.02450.07530.0303-0.038860.096254.772-16.8151
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1110 - 12222 - 134
22123 - 134135 - 146
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 14859
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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