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万見
- PDB-1o2f: COMPLEX OF ENZYME IIAGLC AND IIBGLC PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR FR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o2f
タイトルCOMPLEX OF ENZYME IIAGLC AND IIBGLC PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR FROM ESCHERICHIA COLI NMR, RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
要素
  • PTS system, glucose-specific IIA component
  • PTS system, glucose-specific IIBC component
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / SUGAR TRANSPORT / COMPLEX (TRANSFERASE-PHOSPHOCARRIER)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-phosphocysteine-glucose phosphotransferase system transporter activity / protein-Npi-phosphohistidine-D-glucose phosphotransferase / negative regulation of carbohydrate metabolic process / regulation of carbohydrate utilization / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / negative regulation of transmembrane transport / D-glucose import across plasma membrane / D-glucose transmembrane transporter activity ...protein-phosphocysteine-glucose phosphotransferase system transporter activity / protein-Npi-phosphohistidine-D-glucose phosphotransferase / negative regulation of carbohydrate metabolic process / regulation of carbohydrate utilization / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / negative regulation of transmembrane transport / D-glucose import across plasma membrane / D-glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transport / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / kinase activity / regulation of DNA-templated transcription / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose permease domain IIB / Phosphotransferase system, maltose/glucose-specific subfamily IIC component / PTS system glucose-specific IIBC component / : / Phosphotransferase system, IIB component, type 1 / Phosphotransferase system, EIIC component, type 1 / Phosphotransferase system EIIB, cysteine phosphorylation site / Glucose permease domain IIB / phosphotransferase system, EIIB / PTS EIIB domains cysteine phosphorylation site signature. ...Glucose permease domain IIB / Phosphotransferase system, maltose/glucose-specific subfamily IIC component / PTS system glucose-specific IIBC component / : / Phosphotransferase system, IIB component, type 1 / Phosphotransferase system, EIIC component, type 1 / Phosphotransferase system EIIB, cysteine phosphorylation site / Glucose permease domain IIB / phosphotransferase system, EIIB / PTS EIIB domains cysteine phosphorylation site signature. / PTS_EIIB type-1 domain profile. / PTS_EIIC type-1 domain profile. / : / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 1. / Phosphotransferase system, sugar-specific permease EIIA type 1 / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 1 / PTS_EIIA type-1 domain profile. / Phosphotransferase system, EIIC / Phosphotransferase system, EIIC / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / Duplicated hybrid motif / Gyrase A; domain 2 / Distorted Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHITE ION / PTS system glucose-specific EIIA component / PTS system glucose-specific EIICB component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / CONJOINED RIGID BODY, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Clore, G.M. / Cai, M. / Williams, D.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Solution Structure of the Phosphoryl Transfer Complex between the Signal-transducing Protein IIAGlucose and the Cytoplasmic Domain of the Glucose Transporter IICBGlucose of the ...タイトル: Solution Structure of the Phosphoryl Transfer Complex between the Signal-transducing Protein IIAGlucose and the Cytoplasmic Domain of the Glucose Transporter IICBGlucose of the Escherichia coli Glucose Phosphotransferase System.
著者: Cai, M. / Williams Jr., D.C. / Wang, G. / Lee, B.R. / Peterkofsky, A. / Clore, G.M.
履歴
登録2003年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02021年6月30日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / pdbx_nmr_refine ...atom_site / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_torsion / struct_asym
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_PDB_model_num / _atom_site.type_symbol / _pdbx_nmr_refine.details / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.dist / _pdbx_validate_planes.rmsd / _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTS system, glucose-specific IIA component
B: PTS system, glucose-specific IIBC component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4773
ポリマ－27,3982
非ポリマー791
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1140 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10630 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)3 / 60REGULARIZED MEAN STRUCTURES
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PTS system, glucose-specific IIA component / IIAGLC / EIIA-GLC / Glucose-permease IIA component / Phosphotransferase enzyme II / A component / EIII-GLC


分子量: 18141.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69783, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: タンパク質 PTS system, glucose-specific IIBC component / IIBGLC / EIIBC-Glc / Glucose-permease IIBC component / Phosphotransferase enzyme II / BC component / EII-Glc


分子量: 9256.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69786, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#3: 化合物 ChemComp-PO3 / PHOSPHITE ION / ホスファイト


分子量: 78.972 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN
121(2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS
131(3) 3D
1414D HETERONUCLEAR SEPARATED
151FILTERED NOE EXPTS
161(4) IPAP EXPERIMENTS FOR DIPOLAR COUPLINGS. DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN PHAGE PF1

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試料調製

試料状態イオン強度: 10 mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 7 / 温度: 308.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE DMXBrukerAVANCE DMX5001
Bruker AVANCE DMXBrukerAVANCE DMX6002
Bruker AVANCE DRXBrukerAVANCE DRX7503
Bruker AVANCE DRXBrukerAVANCE DRX8004
Bruker AVANCE DRXBrukerAVANCE DRX8005

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解析

NMR software名称: X-PLOR NIH / バージョン: (HTTP://NMR.CIT.NIH.GOV/XPLOR_NIH)
開発者: SCHWIETERS, KUSZEWSKI, TJANDRA, CLORE J.MAGN.RESON. 160, 66-73 (2003)
分類: 精密化
精密化手法: CONJOINED RIGID BODY, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY CONJOINED RIGID BODY/TORSION ANGLE DYNAMICS (SCHWIETERS & CLORE (2001) J.MAGN.RESON 152, 288-302). THE TARGET FUNCTIONS COMPRISES TERMS FOR THE NOE-DERIVED ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY CONJOINED RIGID BODY/TORSION ANGLE DYNAMICS (SCHWIETERS & CLORE (2001) J.MAGN.RESON 152, 288-302). THE TARGET FUNCTIONS COMPRISES TERMS FOR THE NOE-DERIVED TERMS FOR THE NOE RESTRAINTS (INTRA AND INTERMOLECULAR), THE INTERFACIAL SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS FOR IIAGLC, THE BACKBONE AND SIDE CHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS FOR IIBGLC, THE DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS FOR IIBGL (CLORE ET AL. J.MAGN.RESON. 131, 159-162 (1998); J.MAGN.RESON. 133, 216-221(1998)), THE RADIUS OF GYRATION (KUSZEWSKI ET AL. (1999), A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM (NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129- 136), AND A TORSION ANGLE DATABASE POTENTIAL OF MEAN FORCE (CLORE & KUSZEWSKI (2002) J.AM.CHEM.SOC 121, 2337-2338). THE STARTING COORDINATES FOR IIAGLC ARE FROM THE 2.1 ANGSTROM RESOLUTION X-RAY STRUCTURE (WITH PROTONS ADDED) OF E. COLI IIAGLC (MOLECULE 2 OF 2F3G; FEESE ET AL. BIOCHEMISTRY 36, 16087-16096 (1997)). THE BACKBONE COORDINATES AND NON- INTERFACIAL SIDECHAINS OF IIAGLC ARE TREATED AS A RIGID BODY. IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. IT IS IMPORTANT TO NOTE THAT THE VALUES GIVEN FOR THE BACKBONE ATOMS AND NON-INTERFACIAL SIDECHAINS OF IIAGLC PROVIDE ONLY A MEASURE OF THE PRECISION WITH WHICH THE RELATIVE ORIENTATION OF IIAGLC IN THE COMPLEX HAS BEEN DETERMINED AND DOES NOT TAKE INTO ACCOUNT THE THE ERRORS IN THE X-RAY COORDINATES OF IIAGLC RESIDUE NUMBERING: IIAGLC: 19-168 (RESIDUES 1-18 ARE DISORDERED IN SOLUTION AND NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP OF THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE FREE PROTEIN). IIBGLC: 314-390 (CORRESPONDING TO RESIDUES 400-476 OF INTACT IIBCGLC. RESIDUES 301-314 ARE DISORDERED IN SOLUTION. PRO317 HAS BEEN MUTATED TO ALA TO REMOVE HETEROGENEITY ARISING FROM CIS-TRANS PROLINE ISOMERIZATION. PHOSPHATE: RESIDUE 200 EXPERIMENTAL RESTRAINTS: INTRAMOLECULAR INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS: IIBGLC: 987 (189 INTRARESIDUE, 273 SEQUENTIAL, (218 MEDIUM RANGE (1 < |I-J|<=5, 307 LONG RANGE (|I-J>5) IIAGLC INTERFACIAL SIDE CHAINS: 30 INTERMOLECULAR INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS: 113 BACKBONE H-BOND RESTRAINTS FOR IIBGLC (2 PER H-BOND): 72 TORSION ANGLE RESTRAINTS: IIBGLC: 221 IIAGLC INTERFACIAL SIDE CHAINS: 34 RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS FOR IIBGLC: 174 (58 N-H, 58 N-C', 58 HN-C') 13CALPHA/BETA SHIFTS FOR IIBGLC: 138 THREE SETS OF COORDINATES ARE GIVEN: MODEL 3: RESTRAINED REGULARIZED MEAN COORDINATES OF THE UNPHOSPHORYLATED IIAGLC-IIBGLC COMPLEX OVERALL BACKBONE COORDINATE PRECISION (IIAGLC+IIBGLC): 0.31A HEAVY ATOM INTERFACE SIDECHAIN COORDINATE PRECISION (IIAGLC+IIBGLC): 0.67A BACKBONE COORDINATE PRECISION FOR IIBGLC: 0.21 A ALL HEAVY ATOM COORDINATE PRECISION FOR IIBGLC; 0.71 A MODEL 2: RESTRAINED REGULARIZED MEAN COORDINATES FOR THE MODEL OF THE DISSOCIATIVE PHOSPHORYL TRANSITION STATE IIAGLC-IIBGLC. EXPERIMENTAL RESTRAINTS ARE IDENTICAL TO THOSE USED FOR MODEL 3, BUT COVALENT GEOMETRY RESTRAINTS ARE INCLUDED RELATING TO THE PENTACOORDINATE PHOSPHORYL GROUP IN A TRIGONAL BIPYRAMIDAL GEOMETRY. THE STRUCTURE IS DERIVED FROM MODEL 3 BY RESTRAINED CONJOINED TORSION ANGLE/RIGID BODY MINIMIZATION. NO RESTRAINTS WERE EMPLOYED FOR THE NE2(HIS90/IIAGLC)-P AND SG(CYS35/IIBGLC)-P DISTANCES. THERE IS NO CHANGE IN BACKBONE RELATIVE TO MODEL 3 BUT THE NE2(HIS90/IIAGLC- SG(CYS35/IIBGLC) DISTANCE IS REDUCED FROM 5.75 A IN MODEL 3 TO 5.3 A IN MODEL 2. MODEL 1: RESTRAINED REGULARIZED MEAN COORDINATES FOR THE MODEL OF THE ASSOCIATIVE PHOSPHORYL TRANSITION STATE HPR-IIAGLC COMPLEX. CALCULATED LIKE MODEL 2 BUT WITH THE NE2(HIS90/IIAGLC)-P AND SG(CYS35/IIBGLC)-P DISTANCES RESTRAINED TO 2 A. THE STRUCTURE IS DERIVED FROM MODEL 3 BY RESTRAINED CONJOINED TORSION ANGLE/RIGID BODY MINIMIZATION. THE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE MEAN STRUCTURES OF THE UNPHOSPHORYLATED COMPLEX (MODEL 3) AND THE TRANSITION STATE COMPLEX (MODEL 1) IS ONLY 0.1 A FOR BACKBONE COORDINATES IMMEDIATELY ADJACENT TO THE ACTIVE SITE HIS AND CYS (RESIDUES 89-91 OF IIAGLC AND 334-336 of IIBGLC). THE REMAINING BACKBONE COORDINATES DO NOT SHIFT.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURES
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 3
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg10
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d10
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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