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- PDB-1o1i: Cyanomet hemoglobin (A-GLY-C:V1M,L29F,H58Q; B,D:V1M,L106W) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o1i
タイトルCyanomet hemoglobin (A-GLY-C:V1M,L29F,H58Q; B,D:V1M,L106W)
要素
  • Hemoglobin Alpha chain
  • Hemoglobin Beta chain
キーワードOXYGEN STORAGE/TRANSPORT / HEME / OXYGEN DELIVERY VEHICLE / BLOOD SUBSTITUTE / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric oxide transport / hemoglobin alpha binding / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / renal absorption / haptoglobin-hemoglobin complex / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen ...nitric oxide transport / hemoglobin alpha binding / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / renal absorption / haptoglobin-hemoglobin complex / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen / blood vessel diameter maintenance / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / carbon dioxide transport / Heme signaling / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Late endosomal microautophagy / Cytoprotection by HMOX1 / response to hydrogen peroxide / oxygen binding / regulation of blood pressure / platelet aggregation / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / tertiary granule lumen / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / iron ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin ...Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CYANIDE ION / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Hemoglobin subunit beta / Hemoglobin subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Brucker, E.A.
引用
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Genetically Crosslinked Hemoglobin: A Structural Study
著者: Brucker, E.A.
#2: ジャーナル: NAT.BIOTECHNOL. / 年: 1998
タイトル: Rate of Reaction with Nitric Oxide Determines the Hypertensive Effect of Cell-Free Hemoglobin
著者: Doherty, D.H. / Doyle, M.P. / Curry, S.R. / Vali, R.J. / Fattor, T.J. / Olson, J.S. / Lemon, D.D.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: A Human Recombinant Hemoglobin Designed for Use as a Blood Substitute
著者: Looker, D. / Abbot-Brown, D. / Cozart, P. / Durfee, S. / Hoffman, S. / Mathews, A.J. / Miller-Roehrich, J. / Shoemaker, S. / Trimble, S. / Fermi, G. / Komiyama, N.H. / Nagai, K. / Stetler, G.L.
履歴
登録2002年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE THE C-TERMINUS OF THE ALPHA-1 CHAIN AND THE N-TERMINUS OF THE ALPHA-2 CHAIN ARE ...SEQUENCE THE C-TERMINUS OF THE ALPHA-1 CHAIN AND THE N-TERMINUS OF THE ALPHA-2 CHAIN ARE GENETICALLY LINKED BY A GLYCINE RESIDUE. THIS RESIDUE DOES NOT LOWER THE SPACE GROUP SYMMETRY AND IS NOT DEFINED IN ELECTRON DENSITY. ALSO, THE INITIAL RESIDUE OF THE ALPHA-2 CHAIN, JUST AFTER THE GLYCINE LINKER, IS THE NATIVE VALINE, NOT A METHIONINE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemoglobin Alpha chain
B: Hemoglobin Beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4876
ポリマ－31,2022
非ポリマー1,2854
水2,468137
1
A: Hemoglobin Alpha chain
B: Hemoglobin Beta chain
ヘテロ分子

A: Hemoglobin Alpha chain
B: Hemoglobin Beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,97312
ポリマ－62,4034
非ポリマー2,5708
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.671, 56.671, 185.834
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1129-

HOH

21A-1137-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Hemoglobin Alpha chain / CYANOMETHEMOGLOBIN ALPHA CHAIN


分子量: 15206.417 Da / 分子数: 1 / 変異: V1M, L29F, H58Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: RED BLOOD CELL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69905
#2: タンパク質 Hemoglobin Beta chain / CYANOMETHEMOGLOBIN BETA CHAIN


分子量: 15995.317 Da / 分子数: 1 / 変異: V1M, L106W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: RED BLOOD CELL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68871
#3: 化合物 ChemComp-CYN / CYANIDE ION / シアニド


分子量: 26.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN
#4: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.1 %
結晶化pH: 6.7 / 詳細: pH 6.70

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月15日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 13935 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.27 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.5 Å / 冗長度: 3.27 % / Rmerge(I) obs: 0.237 / Mean I/σ(I) obs: 5.45 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
XSCALEデータスケーリング
CNS精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HHO

1hho


解像度: 2.3→8 Å / Num. parameters: 9715 / Num. restraintsaints: 10514 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1358 10 %RANDOM
all0.181 13580 --
obs0.174 13580 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL. 91(1973) 201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2399
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2202 0 90 137 2429
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.003
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.057
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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