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- PDB-1nyu: Crystal Structure of Activin A Bound to the ECD of ActRIIB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nyu
タイトルCrystal Structure of Activin A Bound to the ECD of ActRIIB
要素
  • Inhibin beta A chain
  • activin receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN/HORMONE/GROWTH FACTOR / ACTIVIN / TYPE II / TGF BETA / ACTRIIB / EXTRACELLULAR DOMAIN / MEMBRANE PROTEIN-HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by BMP / inhibin binding / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion ...Signaling by BMP / inhibin binding / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / activin receptor activity / TGFBR3 regulates activin signaling / type II activin receptor binding / progesterone secretion / activin receptor activity, type II / Sertoli cell differentiation / lymphatic endothelial cell differentiation / striatal medium spiny neuron differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / Glycoprotein hormones / enzyme activator complex / negative regulation of macrophage differentiation / negative regulation of phosphorylation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / cellular response to oxygen-glucose deprivation / venous blood vessel development / hemoglobin biosynthetic process / Signaling by Activin / lymphangiogenesis / testosterone biosynthetic process / retina vasculature development in camera-type eye / sexual reproduction / embryonic foregut morphogenesis / activin receptor complex / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / artery development / cellular response to cholesterol / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / receptor protein serine/threonine kinase / pattern specification process / activin binding / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / Signaling by Activin / activin receptor signaling pathway / response to aldosterone / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / gastrulation with mouth forming second / pancreas development / mesodermal cell differentiation / kinase activator activity / determination of left/right symmetry / negative regulation of ossification / odontogenesis / anterior/posterior pattern specification / negative regulation of cold-induced thermogenesis / insulin secretion / skeletal system morphogenesis / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / adrenal gland development / organ growth / growth factor binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / eyelid development in camera-type eye / odontogenesis of dentin-containing tooth / mesoderm development / endodermal cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / peptide hormone binding / roof of mouth development / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of collagen biosynthetic process / androgen metabolic process / cellular response to angiotensin / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blood vessel remodeling / hair follicle development / regulation of signal transduction / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / response to glucose / BMP signaling pathway / hematopoietic progenitor cell differentiation / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / lung development / positive regulation of erythrocyte differentiation / cytokine activity / erythrocyte differentiation / response to activity / skeletal system development / post-embryonic development / growth factor activity / kidney development / defense response / negative regulation of cell growth / hormone activity
類似検索 - 分子機能
Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta-related / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Cystine Knot Cytokines, subunit B ...Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta-related / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibin beta A chain / Activin receptor type-2B
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Thompson, T.B. / Woodruff, T.K. / Jardetzky, T.S.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2003
タイトル: Structures of an ActRIIB:activin A complex reveal a novel binding mode for TGF-beta ligand:receptor interactions
著者: Thompson, T.B. / Woodruff, T.K. / Jardetzky, T.S.
履歴
登録2003年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月30日Group: Database references
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: activin receptor
B: Inhibin beta A chain
C: activin receptor
D: Inhibin beta A chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6674
ポリマ－50,6674
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)141.330, 141.330, 46.021
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 activin receptor


分子量: 12341.596 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal Extracellular Domain (residues 19-119) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: actrIIb / プラスミド: pvl1392
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF+ / 参照: UniProt: P38445
#2: タンパク質 Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 2 / 断片: Mature Domain (residues 311-426) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): BA83.6-02 / 参照: UniProt: P08476
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.11 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, sodium chloride, hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17-10 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3150 mM1droppH7.5NaCl
427 %PEG40001reservoir
5250 mM1reservoirNaCl
6100 mMHEPES1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→14.99 Å / Num. obs: 8777 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 14.5 % / Biso Wilson estimate: 95.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 31.1
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 5.9
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. obs: 8815 / % possible obs: 97.6 % / Num. measured all: 128261
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
BRUTE位相決定
BEAST位相決定
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BTE

1bte


解像度: 3.1→14.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 657 7.5 %RANDOM
Rwork0.268 ---
all0.269 ---
obs0.268 8777 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.2202 Å2 / ksol: 0.262393 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 95.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.06 Å20 Å20 Å2
2--3.06 Å20 Å2
3----6.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→14.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2375 0 0 0 2375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d28
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 107 7.5 %
Rwork0.312 1329 -
obs-1436 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0096
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg28
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.15 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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