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万見
- PDB-1ny2: Human alpha thrombin inhibited by RPPGF and hirugen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ny2
タイトルHuman alpha thrombin inhibited by RPPGF and hirugen
要素
  • Hirugen
  • Inhibitor peptide RPPGF
  • thrombin Heavy chain
  • thrombin light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / thrombosis / retro binding / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell adhesion / negative regulation of blood coagulation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation ...negative regulation of cell adhesion / negative regulation of blood coagulation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / hormone activity / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Platelet degranulation / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (i) signalling events / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily ...HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Kininogen-1 / Hirudin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Krishnan, R. / Tulinsky, A. / Schmaier, A.H. / Hasan, A.A. / Warnock, M. / Srikanth, S. / Mahdi, F.
引用ジャーナル: Am.J.Physiol.Heart Circ.Physiol. / 年: 2003
タイトル: Mechanisms of Arg-Pro-Pro-Gly-Phe inhibition of thrombin.
著者: Hasan, A.A. / Warnock, M. / Nieman, M. / Srikanth, S. / Mahdi, F. / Krishnan, R. / Tulinsky, A. / Schmaier, A.H.
履歴
登録2003年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32015年3月25日Group: Database references
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: thrombin light chain
2: thrombin Heavy chain
3: Hirugen
4: Inhibitor peptide RPPGF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8144
ポリマ－35,8144
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.15, 104.97, 45.18
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: light chain A / 由来タイプ: 天然 / 詳細: alpha thrombin catalytic domain / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 thrombin Heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: heavy chain B / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド Hirugen


分子量: 1363.399 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized / 参照: UniProt: P28504
#4: タンパク質・ペプチド Inhibitor peptide RPPGF


分子量: 573.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized / 参照: UniProt: P01042*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 4000, ammonium sulphate, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 25K, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
123.5 %PEG40001reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoirpH4.6
30.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月11日 / 詳細: yale mirrors
放射モノクロメーター: yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 23504 / Num. obs: 17158 / % possible obs: 73 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 1.5 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル解像度: 2.1→2.3 Å / % possible all: 0.5
反射
*PLUS
% possible obs: 73 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
PROLSQ精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DIT

1dit


解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber /
Rfactor反射数
Rwork0.202 -
all0.202 -
obs-16037
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2503 0 0 51 2554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.047
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it0.057

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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