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万見
- PDB-1nws: Crystal structure of human cartilage gp39 (HC-gp39) in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nws
タイトルCrystal structure of human cartilage gp39 (HC-gp39) in complex with chitobiose
要素Chitinase-3 like protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / chitinase-like protein / rheumatoid arthritis / chitin / N-acetylglucosamine
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-6 / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / cartilage development / chitin catabolic process / extracellular matrix structural constituent / chitin binding / response to tumor necrosis factor / response to mechanical stimulus / response to interleukin-1 / extracellular matrix ...response to interleukin-6 / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / cartilage development / chitin catabolic process / extracellular matrix structural constituent / chitin binding / response to tumor necrosis factor / response to mechanical stimulus / response to interleukin-1 / extracellular matrix / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of interleukin-8 production / lung development / specific granule lumen / positive regulation of angiogenesis / cellular response to tumor necrosis factor / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / inflammatory response / Neutrophil degranulation / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #10 / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 18 / Chitinase A; domain 3 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily ...Chitinase A; domain 3 - #10 / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 18 / Chitinase A; domain 3 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Roll / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chitinase-3-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Fusetti, F. / Pijning, T. / Kalk, K.H. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure and carbohydrate-binding properties of the human cartilage glycoprotein-39
著者: Fusetti, F. / Pijning, T. / Kalk, K.H. / Bos, E. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録2003年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET PRESENTED AS A1 ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN ...SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET PRESENTED AS A1 ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN EIGHT-STRANDED ALPHA/BETA-BARREL. THIS IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET PRESENTED AS B1 ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN EIGHT-STRANDED ALPHA/BETA-BARREL. THIS IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET PRESENTED AS C1 ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN EIGHT-STRANDED ALPHA/BETA-BARREL. THIS IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET PRESENTED AS D1 ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN EIGHT-STRANDED ALPHA/BETA-BARREL. THIS IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEETS A3A AND A3B ARE IDENTICAL EXCEPT FOR THE FIRST STRAND. THIS STRAND IS SPLIT INTO TWO DISTINCT AMINO ACID RUNS. THE BULGE OF 11 AMINO ACIDS (RESIDUES 282-292) INCLUDES A HYDROGEN-BONDED TURN (RESIDUES 286-292). SHEETS B3A AND B3B ARE IDENTICAL EXCEPT FOR THE FIRST STRAND. THIS STRAND IS SPLIT INTO TWO DISTINCT AMINO ACID RUNS. THE BULGE OF 11 AMINO ACIDS (RESIDUES 282-292) INCLUDES A HYDROGEN-BONDED TURN (RESIDUES 286-292). SHEETS C3A AND C3B ARE IDENTICAL EXCEPT FOR THE FIRST STRAND. THIS STRAND IS SPLIT INTO TWO DISTINCT AMINO ACID RUNS. THE BULGE OF 11 AMINO ACIDS (RESIDUES 282-292) INCLUDES A HYDROGEN-BONDED TURN (RESIDUES 286-292). SHEETS D3A AND D3B ARE IDENTICAL EXCEPT FOR THE FIRST STRAND. THIS STRAND IS SPLIT INTO TWO DISTINCT AMINO ACID RUNS. THE BULGE OF 11 AMINO ACIDS (RESIDUES 282-292) INCLUDES A HYDROGEN-BONDED TURN (RESIDUES 286-292).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chitinase-3 like protein 1
B: Chitinase-3 like protein 1
C: Chitinase-3 like protein 1
D: Chitinase-3 like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,54212
ポリマ－162,1474
非ポリマー3,3958
水4,540252
1
A: Chitinase-3 like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3863
ポリマ－40,5371
非ポリマー8492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Chitinase-3 like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3863
ポリマ－40,5371
非ポリマー8492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Chitinase-3 like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3863
ポリマ－40,5371
非ポリマー8492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Chitinase-3 like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3863
ポリマ－40,5371
非ポリマー8492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)128.220, 128.220, 109.235
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質
Chitinase-3 like protein 1 / Cartilage glycoprotein-39 / GP-39 / 39 kDa synovial protein / YKL-40


分子量: 40536.758 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: synovial cells, articular chondrocytes / Cell (発現宿主): mammalian cho cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P36222
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.73 %
結晶化温度: 277 K / pH: 5.1
詳細: PEG8000, NaCl, Na-citrate buffer, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K, pH 5.10
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
14 mg/mlprotein1drop
21 M1dropNaCl
310 mMBES1droppH7.2
410 %PEG80001reservoir
50.5 M1reservoirNaCl
60.1 Msodium citrate1reservoirpH5.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.7→39.55 Å / Num. obs: 48088 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 56.5 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル最高解像度: 2.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 92.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 148105 / Rmerge(I) obs: 0.087
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.8 % / Rmerge(I) obs: 0.48

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→39.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2241737.71 / Data cutoff high rms absF: 2241737.71 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RESTRAINTS WERE IMPOSED ON THE FOLLOWING RESIDUE GROUPS IN ALL FOUR MOLECULES: GROUP 1: RESIDUES 22 TO 208, GROUP 2: RESIDUES 214 TO 226, GROUP 3: RESIDUES 235 ...詳細: NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RESTRAINTS WERE IMPOSED ON THE FOLLOWING RESIDUE GROUPS IN ALL FOUR MOLECULES: GROUP 1: RESIDUES 22 TO 208, GROUP 2: RESIDUES 214 TO 226, GROUP 3: RESIDUES 235 TO 242, GROUP 4: RESIDUES 249 to 383
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 6882 14.4 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 47647 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 23.26 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.72 Å20 Å20 Å2
2--9.72 Å20 Å2
3----19.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→39.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11362 0 228 252 11842
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 1198 15.5 %
Rwork0.318 6521 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 48088 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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