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- PDB-1nwe: Ptp1B R47C Modified at C47 with N-[4-(2-{2-[3-(2-Bromo-acetylamin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nwe
タイトルPtp1B R47C Modified at C47 with N-[4-(2-{2-[3-(2-Bromo-acetylamino)-propionylamino]-3-hydroxy-propionylamino}-ethyl)-phenyl]-oxalamic acid
要素Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / Acetylation / Phosphorylation / phospatase / phosphotyrosine mimetic
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / sorting endosome / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / negative regulation of MAP kinase activity / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / protein dephosphorylation / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / early endosome / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FG1 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Erlanson, D.A. / McDowell, R.S. / He, M.M. / Randal, M. / Simmons, R.L. / Kung, J. / Waight, A. / Hansen, S.K.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2003
タイトル: Discovery of a New Phosphotyrosine Mimetic for PTP1B Using Breakaway Tethering
著者: Erlanson, D.A. / McDowell, R.S. / He, M.M. / Randal, M. / Simmons, R.L. / Kung, J. / Waight, A. / Hansen, S.K.
履歴
登録2003年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 600Heterogen The Br atom of the ligand was displaced during the covalent modification of the protein.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1342
ポリマ－34,6461
非ポリマー4871
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.052, 88.052, 117.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 34646.441 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain, residues 1-298 / 変異: C32S, R47C, C92V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1 / プラスミド: pRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-FG1 / N-[4-(2-{2-[3-(2-BROMO-ACETYLAMINO)-PROPIONYLAMINO]-3-HYDROXY-PROPIONYLAMINO}-ETHYL)-PHENYL]-OXALAMIC ACID / 2-オキソ-2-[4-[2-[[(2S)-2-[3-(ブロモアセチルアミノ)プロピオニルアミノ]-3-ヒドロキシプロピ(以下略)


分子量: 487.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H23BrN4O7
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG 8k, HEPES, MgOAc, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年3月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→15 Å / Num. all: 9867 / Num. obs: 9867 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.187 / Rsym value: 0.187 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 964 / Rsym value: 0.397 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: native PTP-1B

解像度: 3.1→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.82 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.808 / SU B: 35.84 / SU ML: 0.581 / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.519 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30544 447 4.9 %RANDOM
Rwork0.28295 ---
all0.284 8660 --
obs0.28401 8660 92.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 2.352 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6 Å2-1.3 Å20 Å2
2---2.6 Å20 Å2
3---3.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2362 0 29 0 2391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0212442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9541.9553301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5715294
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21098
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1160.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.362.51474
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.49652373
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.4462.5968
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6245928
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.177 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.431 40 -
Rwork0.379 592 -
obs-632 94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.1008 Å / Origin y: 46.131 Å / Origin z: 42.4608 Å
111213212223313233
T0.0029 Å2-0.0302 Å2-0.0087 Å2-0.5577 Å2-0.0028 Å2--0.0625 Å2
L7.1211 °2-1.8696 °2-0.5645 °2-3.886 °21.1956 °2--4.0721 °2
S-0.0255 Å °0.6446 Å °0.328 Å °-0.1088 Å °-0.0216 Å °-0.1167 Å °-0.3754 Å °0.1669 Å °0.0471 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 2972 - 297
2X-RAY DIFFRACTION1AB10011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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