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万見
- PDB-1nvv: Structural evidence for feedback activation by RasGTP of the Ras-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nvv
タイトルStructural evidence for feedback activation by RasGTP of the Ras-specific nucleotide exchange factor SOS
要素
  • (Transforming protein p21/H-RAS- ...) x 2
  • Son of sevenless protein homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Proto-oncogene / GTP-binding / Guanine-nucleotide releasing factor
機能・相同性
機能・相同性情報


midbrain morphogenesis / regulation of pro-B cell differentiation / vitellogenesis / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / heart trabecula morphogenesis / phospholipase C activator activity / regulation of T cell differentiation in thymus / GTPase complex / Interleukin-15 signaling ...midbrain morphogenesis / regulation of pro-B cell differentiation / vitellogenesis / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / heart trabecula morphogenesis / phospholipase C activator activity / regulation of T cell differentiation in thymus / GTPase complex / Interleukin-15 signaling / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / Activation of RAC1 / blood vessel morphogenesis / Signaling by LTK / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / T-helper 1 type immune response / leukocyte migration / positive regulation of wound healing / NRAGE signals death through JNK / defense response to protozoan / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Fc-epsilon receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / roof of mouth development / regulation of T cell proliferation / B cell homeostasis / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RET signaling / SOS-mediated signalling / positive regulation of protein targeting to membrane / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / hair follicle development / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signalling to RAS / Interleukin receptor SHC signaling / adipose tissue development / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / positive regulation of MAP kinase activity / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / positive regulation of GTPase activity / SHC1 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / GTPase activator activity / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / axon guidance / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers
類似検索 - 分子機能
Son of sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 1 / Son of sevenless (SoS) protein Chain: S domain 1 / Son of Sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 2 / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras-like guanine nucleotide exchange factor ...Son of sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 1 / Son of sevenless (SoS) protein Chain: S domain 1 / Son of Sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 2 / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Histone-fold / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / GTPase HRas / Son of sevenless homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Margarit, S.M. / Sondermann, H. / Hall, B.E. / Nagar, B. / Hoelz, A. / Pirruccello, M. / Bar-Sagi, D. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Structural evidence for feedback activation by RasGTP of the Ras-specific nucleotide exchange factor SOS
著者: Margarit, S.M. / Sondermann, H. / Hall, B.E. / Nagar, B. / Hoelz, A. / Pirruccello, M. / Bar-Sagi, D. / Kuriyan, J.
履歴
登録2003年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Q: Transforming protein p21/H-RAS-1
R: Transforming protein p21/H-RAS-1
S: Son of sevenless protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,21210
ポリマ－94,1913
非ポリマー1,0217
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8560 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area36480 Å2
手法PISA
2
Q: Transforming protein p21/H-RAS-1
R: Transforming protein p21/H-RAS-1
S: Son of sevenless protein homolog 1
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)761,69980
ポリマ－753,52824
非ポリマー8,17156
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation6_556x,-y,-z+11
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_556-y,-x,-z+11
Buried area100180 Å2
ΔGint-526 kcal/mol
Surface area260130 Å2
手法PISA
3
Q: Transforming protein p21/H-RAS-1
R: Transforming protein p21/H-RAS-1
S: Son of sevenless protein homolog 1
ヘテロ分子

Q: Transforming protein p21/H-RAS-1
R: Transforming protein p21/H-RAS-1
S: Son of sevenless protein homolog 1
ヘテロ分子

Q: Transforming protein p21/H-RAS-1
R: Transforming protein p21/H-RAS-1
S: Son of sevenless protein homolog 1
ヘテロ分子

Q: Transforming protein p21/H-RAS-1
R: Transforming protein p21/H-RAS-1
S: Son of sevenless protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,84940
ポリマ－376,76412
非ポリマー4,08528
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area43610 Å2
ΔGint-270 kcal/mol
Surface area136550 Å2
手法PISA
4
Q: Transforming protein p21/H-RAS-1
R: Transforming protein p21/H-RAS-1
S: Son of sevenless protein homolog 1
ヘテロ分子

Q: Transforming protein p21/H-RAS-1
R: Transforming protein p21/H-RAS-1
S: Son of sevenless protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,42520
ポリマ－188,3826
非ポリマー2,04314
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
Buried area18540 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area71530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)184.163, 184.163, 179.076
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
詳細Two molecules of Ras bound to one molecule of Sos, one at the active site (chainID, R) and the other at a distal site (chainID, Q). The distal Ras has GTP bound to it, while the active site Ras is nucleotide-free.

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要素

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Transforming protein p21/H-RAS- ... , 2種, 2分子 QR

#1: タンパク質 Transforming protein p21/H-RAS-1 / C-H-RAS


分子量: 18783.096 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-166 / 変異: Y64A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS OR HRAS1 / プラスミド: p-ProEXHT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01112
#2: タンパク質 Transforming protein p21/H-RAS-1 / C-H-RAS


分子量: 18875.191 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS OR HRAS1 / プラスミド: p-ProEXHT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01112

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タンパク質 , 1種, 1分子 S

#3: タンパク質 Son of sevenless protein homolog 1 / SOS-1


分子量: 56532.730 Da / 分子数: 1
断片: residues 566-1046, including RAS GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR FRAGMENT
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOS1 / プラスミド: p-ProEXHT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07889

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非ポリマー , 4種, 322分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.2-1.5 M phosphate, 100 mM Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-20 mg/mlprotein1drop
21.2-1.5 Mphosphate1reservoir
3100 mMHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→64.19 Å / Num. all: 74722 / Num. obs: 74722 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.18→2.26 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 6315 / Rsym value: 0.352 / % possible all: 81.9
反射
*PLUS
最低解像度: 64 Å / Num. measured all: 329000 / Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.9 % / Rmerge(I) obs: 0.352

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1NVU

1nvu


解像度: 2.18→64.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 5164 7.1 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.208 72440 --
obs0.208 72440 90.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.8609 Å2 / ksol: 0.374455 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.71 Å20 Å20 Å2
2--1.71 Å20 Å2
3----3.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→64.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6535 0 58 315 6908
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 666 6.7 %
Rwork0.26 9201 -
obs-9201 75 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2RASSOS_COMPLEXION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMRASSOS_COMPLEX
精密化
*PLUS
最低解像度: 64 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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