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万見
- PDB-1nul: XPRTASE FROM E. COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nul
タイトルXPRTASE FROM E. COLI
要素XANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードPHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / TRANSFERASE / PURINE SALVAGE ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


xanthine phosphoribosyltransferase / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / guanine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / guanosine tetraphosphate binding / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの ...xanthine phosphoribosyltransferase / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / guanine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / guanosine tetraphosphate binding / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / protein homotetramerization / magnesium ion binding / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Xanthine-guanine phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Xanthine-guanine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Vos, S. / De Jersey, J. / Martin, J.L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli xanthine phosphoribosyltransferase.
著者: Vos, S. / de Jersey, J. / Martin, J.L.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Studies of Escherichia Coli Xanthine Phosphoribosyltransferase
著者: Vos, S. / De Jersey, J. / Martin, J.L.
履歴
登録1996年10月15日処理サイト: BNL
改定 1.01997年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: XANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2246
ポリマ－33,9832
非ポリマー2414
水3,819212
1
A: XANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: XANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: XANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: XANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,44812
ポリマ－67,9664
非ポリマー4818
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area12190 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area21210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.200, 92.700, 53.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-951-

HOH

21B-950-

HOH

31B-952-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.0901, -0.9906, 0.1028), (-0.9927, 0.0811, -0.089), (0.0798, -0.11, -0.9907)
ベクター: 30.8814, 30.8721, 27.8524)

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要素

#1: タンパク質 XANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / XPRT


分子量: 16991.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9M5, xanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 8
詳細: XPRT WAS CRYSTALLISED FROM 18 - 23% PEG 4000, 0.1 M LI2SO4 IN 0.1 M TRIS-HCL, PH 8., pH 8.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118-23 %PEG40001reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoir
30.1 M1reservoirLiSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→53.2 Å / Num. obs: 25622 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.8→2 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 84
反射
*PLUS
Num. measured all: 77524 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
PROCESS(HIGASHI)データ削減
PROCESS(HIGASHI)データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1644 / Data cutoff low absF: 16.6 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2495 9.9 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 25198 91.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2127 0 12 212 2351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.141.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.382
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.262
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.262.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.019
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 370 10.1 %
Rwork0.312 3290 -
obs--81.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3MO5.PARMO5.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEP.PARCOMBINE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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