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- PDB-1ntv: Crystal Structure of the Disabled-1 (Dab1) PTB domain-ApoER2 pept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ntv
タイトルCrystal Structure of the Disabled-1 (Dab1) PTB domain-ApoER2 peptide complex
要素
  • Apolipoprotein E Receptor-2 peptide
  • Disabled homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / beta-sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion involved in neuronal-glial interactions involved in cerebral cortex radial glia guided migration / lateral motor column neuron migration / Reelin signalling pathway / radial glia guided migration of Purkinje cell / Golgi localization / cerebellum structural organization / radial glia-guided pyramidal neuron migration / ventral spinal cord development / cerebral cortex radially oriented cell migration / negative regulation of axonogenesis ...cell-cell adhesion involved in neuronal-glial interactions involved in cerebral cortex radial glia guided migration / lateral motor column neuron migration / Reelin signalling pathway / radial glia guided migration of Purkinje cell / Golgi localization / cerebellum structural organization / radial glia-guided pyramidal neuron migration / ventral spinal cord development / cerebral cortex radially oriented cell migration / negative regulation of axonogenesis / motor neuron migration / reelin-mediated signaling pathway / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of cell adhesion / regulation of synapse maturation / astrocyte differentiation / central nervous system neuron differentiation / adult walking behavior / small GTPase-mediated signal transduction / negative regulation of astrocyte differentiation / dendrite development / cerebral cortex cell migration / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / signaling adaptor activity / positive regulation of neuron differentiation / SH2 domain binding / axonogenesis / central nervous system development / hippocampus development / phospholipid binding / neuron differentiation / neuron migration / nervous system development / cell adhesion / intracellular signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily ...: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Disabled homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Stolt, P.C. / Jeon, H. / Song, H.K. / Herz, J. / Eck, M.J. / Blacklow, S.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Origins of Peptide Selectivity and Phosphoinositide Binding Revealed by Structures of Disabled-1 PTB Domain Complexes
著者: Stolt, P.C. / Jeon, H. / Song, H.K. / Herz, J. / Eck, M.J. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2003年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disabled homolog 1
B: Apolipoprotein E Receptor-2 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4353
ポリマ－18,3402
非ポリマー951
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area9020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.247, 45.724, 90.124
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Disabled homolog 1


分子量: 17084.768 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 23-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: DAB1 / プラスミド: Gateway pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3), B834 / 参照: UniProt: P97318
#2: タンパク質・ペプチド Apolipoprotein E Receptor-2 peptide


分子量: 1255.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.38 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.5
詳細: HEPES, PEG8000, ethanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 25K, pH 7.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115-25 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH6.8
350 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
50.1 MHEPES1droppH7.5
634-36 %PEG80001drop
75 %ethanol1drop
80.1 MHEPES1reservoirpH7.5
934-36 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.909
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月22日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
2MADMx-ray1
1MADMx-ray1
放射波長波長: 0.909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40 Å / Num. obs: 24472 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 24532 / Num. measured all: 141192
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / % possible obs: 98.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
CNS精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2412 9.9 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.2135 24472 --
obs0.2135 24472 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.51 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å20 Å2
2--2.08 Å20 Å2
3----1.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-40 Å
Luzzati sigma a0.05 Å-0.01 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1290 0 5 139 1434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.64
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 192 10.3 %
Rwork0.229 1669 -
obs--93 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3I3P.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAMI3P.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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