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- PDB-1nrs: CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURES OF THROMBIN COMPLEXED WITH THROMBIN R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nrs
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURES OF THROMBIN COMPLEXED WITH THROMBIN RECEPTOR PEPTIDES: EXISTENCE OF EXPECTED AND NOVEL BINDING MODES
要素
  • ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
  • ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
  • HIRUGEN
  • RECEPTOR BASED PEPTIDE NRP
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / RECEPTOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Hirudin variant-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Tulinsky, A. / Mathews, I.I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Crystallographic structures of thrombin complexed with thrombin receptor peptides: existence of expected and novel binding modes.
著者: Mathews, I.I. / Padmanabhan, K.P. / Ganesh, V. / Tulinsky, A. / Ishii, M. / Chen, J. / Turck, C.W. / Coughlin, S.R. / Fenton 2nd., J.W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Refined Structure of the Hirudin-Thrombin Complex
著者: Rydel, T.J. / Tulinsky, A. / Bode, W. / Huber, R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structure of the Hirugen and Hirulog 1 Complexes of Alpha-Thrombin
著者: Skrzypczak-Jankun, E. / Carperos, V.E. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A. / Westbrook, M. / Maraganore, J.M.
履歴
登録1994年1月18日処理サイト: BNL
改定 1.01994年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
R: RECEPTOR BASED PEPTIDE NRP
I: HIRUGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9124
ポリマ－35,9124
非ポリマー00
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area12600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.000, 72.400, 72.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO H 37
2: A FEW SIDE CHAINS IN BOTH THROMBIN AND RECEPTOR PEPTIDE DO NOT HAVE WELL-DEFINED ELECTRON DENSITY. THESE ATOMS HAVE BEEN GIVEN OCCUPANCIES OF 0.01 IN THIS ENTRY.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-468-

HOH

21H-524-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド RECEPTOR BASED PEPTIDE NRP


分子量: 500.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLEAVED, FIRST FOUR RESIDUES ONLY / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
#4: タンパク質・ペプチド HIRUGEN


分子量: 1534.554 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 参照: UniProt: P09945
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CLEAVED RECEPTOR FRAGMENT LDPR (CHAIN R) IS BOUND IN THE ACTIVE SITE IN A PRODUCTIVE MODE.
Has protein modificationY
配列の詳細THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 ...THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 AND CHAIN INDICATOR *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. CHAIN INDICATOR *I* IS USED FOR HIRUGEN. CHAIN INDICATOR *R* IS USED FOR CLEAVED NRP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.99 %
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
126 %(w/v)PEG80001drop
20.1 MTris-HCl1drop

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / % possible obs: 85 % / Rmerge F obs: 0.029

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.4→7 Å / σ(F): 2
詳細: A FEW SIDE CHAINS IN BOTH THROMBIN AND RECEPTOR PEPTIDE DO NOT HAVE WELL-DEFINED ELECTRON DENSITY. THESE ATOMS HAVE BEEN GIVEN OCCUPANCIES OF 0.01 IN THIS ENTRY.
Rfactor反射数
obs0.146 11797
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2363 0 0 210 2573
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0480.033
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0530.046
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.951
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.621.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.282
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.372.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0280.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.20.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.220.6
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.280.6
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.220.6
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.93
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor22.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor30.220
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.146
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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