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万見
- PDB-1nog: Crystal Structure of Conserved Protein 0546 from Thermoplasma Aci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nog
タイトルCrystal Structure of Conserved Protein 0546 from Thermoplasma Acidophilum
要素conserved hypothetical protein TA0546
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


corrinoid adenosyltransferase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Hypothetical Protein Ta1238; Chain: A; / Cobalamin adenosyltransferase-like / Cobalamin adenosyltransferase-like / Corrinoid adenosyltransferase, PduO-type / Cobalamin adenosyltransferase / Cobalamin adenosyltransferase-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cobalamin adenosyltransferase-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Saridakis, V. / Sanishvili, R. / Iakounine, A. / Xu, X. / Pennycooke, M. / Gu, J. / Joachimiak, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Christendat, D. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The structural basis for methylmalonic aciduria. The crystal structure of archaeal ATP:cobalamin adenosyltransferase.
著者: Saridakis, V. / Yakunin, A. / Xu, X. / Anandakumar, P. / Pennycooke, M. / Gu, J. / Cheung, F. / Lew, J.M. / Sanishvili, R. / Joachimiak, A. / Arrowsmith, C.H. / Christendat, D. / Edwards, A.M.
履歴
登録2003年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE The authors state that According to the density, the residue at position 110 is valine and ...SEQUENCE The authors state that According to the density, the residue at position 110 is valine and the residue at position 159 is ile.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein TA0546


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0291
ポリマ－20,0291
非ポリマー00
水3,063170
1
A: conserved hypothetical protein TA0546

A: conserved hypothetical protein TA0546

A: conserved hypothetical protein TA0546


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0873
ポリマ－60,0873
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_656-z+1,x,-y+11
crystal symmetry operation11_566y,-z+1,-x+11
Buried area5180 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area18770 Å2
手法PISA
2
A: conserved hypothetical protein TA0546
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,34912
ポリマ－240,34912
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_566z,-x+1,-y+11
crystal symmetry operation7_665-z+1,-x+1,y1
crystal symmetry operation8_656-z+1,x,-y+11
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_656-y+1,z,-x+11
crystal symmetry operation11_566y,-z+1,-x+11
crystal symmetry operation12_665-y+1,-z+1,x1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.080, 89.080, 89.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number195
Space group name H-MP23
詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by crystallographic symmetry.

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要素

#1: タンパク質 conserved hypothetical protein TA0546


分子量: 20029.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: TA1434 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9HIA7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.18 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.4 M ammonium phosphate, 6 % methylpentanediol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Christendat, D., (2000) J.Biol.Chem., 275, 24608.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %PEG40001reservoir
2100 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月14日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.55→30 Å / Num. obs: 34479 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 1.55→1.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.504 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 3233 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. obs: 62540 / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 341835 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.47

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.55→29.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 1309 3.9 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 33491 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.7177 Å2 / ksol: 0.378784 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å20 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3---0.17 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.19 Å / Luzzati sigma a free: 0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→29.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1184 0 0 170 1354
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.071.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.192.5
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 200 3.8 %
Rwork0.214 5093 -
obs-3233 92.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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