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- PDB-1nnr: Crystal structure of a probable fosfomycin resistance protein (PA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nnr
タイトルCrystal structure of a probable fosfomycin resistance protein (PA1129) from Pseudomonas aeruginosa with sulfate present in the active site
要素probable fosfomycin resistance protein
キーワードTRANSFERASE / POTASSIUM BINDING LOOP / MANGANESE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / response to antibiotic / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Glutathione transferase FosA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Rife, C.L. / Pharris, R.E. / Newcomer, M.E. / Armstrong, R.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Phosphonoformate: a minimal transition state analogue inhibitor of the fosfomycin resistance protein, FosA.
著者: Rigsby, R.E. / Rife, C.L. / Fillgrove, K.L. / Newcomer, M.E. / Armstrong, R.N.
履歴
登録2003年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: probable fosfomycin resistance protein
B: probable fosfomycin resistance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5886
ポリマ－30,2862
非ポリマー3024
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6000 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area12160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.930, 64.524, 78.825
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a dimer of chains A and B.

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要素

#1: タンパク質 probable fosfomycin resistance protein


分子量: 15143.006 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 / 遺伝子: PA1129 / プラスミド: pET-20 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: Q9I4K6, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, MES, cobaltous (II) chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Rife, C.L., (2002) J.Am.Chem.Soc., 124, 11001.

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年9月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→20 Å / Num. all: 11408 / Num. obs: 10221 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.316 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 663 / % possible all: 60.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60.3 % / Rmerge(I) obs: 0.32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LQP

1lqp


解像度: 2.25→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 9.119 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.8 / ESU R Free: 0.305 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2675 540 5.3 %RANDOM
Rwork0.1927 ---
all0.19688 10221 --
obs0.19688 9642 89.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.781 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.63 Å20 Å20 Å2
2--2.89 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2124 0 12 90 2226
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0212194
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021944
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8051.9372972
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.56734452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7455266
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02546
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2550.22301
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21290
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3110.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2870.297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2630.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9321.51324
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.64922070
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7073870
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3254.5902
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.343 28
Rwork0.244 402
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.268 / Rfactor Rwork: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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