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- PDB-1nni: Azobenzene Reductase from Bacillus subtilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nni
タイトルAzobenzene Reductase from Bacillus subtilis
要素hypothetical protein yhda
キーワードOXIDOREDUCTASE / azobenzene reductase / azoreductase / structural genomics / flavoproteins / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する / FMN binding / oxidoreductase activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / NADPH-dependent FMN reductase-like / NADPH-dependent FMN reductase / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN-dependent NADPH-azoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Kim, Y. / Maj, L. / Collart, F. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published / 年: 2003
タイトル: Azobenzene Reductase from Bacillus subtilis
著者: Cuff, M.E. / Kim, Y. / Maj, L. / Collart, F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2003年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: hypothetical protein yhda
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6642
ポリマ－19,2071
非ポリマー4561
水2,486138
1
1: hypothetical protein yhda
ヘテロ分子

1: hypothetical protein yhda
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3274
ポリマ－38,4142
非ポリマー9132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)112.720, 112.720, 90.011
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
111-279-

HOH

詳細likely a dimer related by the crystallographic two fold axis: 1-y, 1-x, 3/2-z

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein yhda / E.C.1.7.1.6 / azobenzene reductase / Azoreductase


分子量: 19207.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: apc1167 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: yhda / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O07529, EC: 1.7.1.6
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: trisodium citrate, sodium HEPES, sucrose, pH 7.5-8.5, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97940, 0.97926, 0.95372
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月31日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.979261
30.953721
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 22141 / Num. obs: 19743 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Limit h max: 40 / Limit h min: 0 / Limit k max: 23 / Limit k min: 0 / Limit l max: 36 / Limit l min: -36 / Observed criterion F max: 2577691.04 / Observed criterion F min: 3.489

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
d*TREKデータ削減
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→48.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1593 9.2 %random
Rwork0.221 ---
all0.238 22142 --
obs0.223 17370 78.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 50.1134 Å2 / ksol: 0.330555 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 100.88 Å2 / Biso mean: 52.95 Å2 / Biso min: 29.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.64 Å2-0.89 Å20 Å2
2---10.64 Å20 Å2
3---21.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.47 Å
Luzzati d res high-2.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1309 0 31 138 1478
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.88
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.5-2.610.35610590.32910600.0352753116542.3
2.61-2.750.3281197.60.29914480.032766156756.6
2.75-2.920.32717990.28918190.0242774199872
2.92-3.150.2842309.90.27121020.0192772233284.1
3.15-3.470.23827911.10.23622270.0142780250690.1
3.47-3.970.24320780.19523870.0172765259493.8
3.97-50.177265100.17123860.0112774265195.6
5-48.810.2472098.20.22623480.0172779255792

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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