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- PDB-1nnf: Crystal Structure Analysis of Haemophlius Influenzae Ferric-ion B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nnf
タイトルCrystal Structure Analysis of Haemophlius Influenzae Ferric-ion Binding Protein H9Q Mutant Form
要素Iron-utilization periplasmic protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / IRON-BINDING PROTEIN / EDTA-FE-PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane transport / iron ion transport / periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ferric binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EDT / : / Iron-utilization periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Shouldice, S.R. / Dougan, D.R. / Skene, R.J. / Tari, L.W. / McRee, D.E. / Yu, R.-H. / Schryvers, A.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: High Resolution Structure of an Alternate Form of the Ferric ion Binding Protein from Haemophilus influenzae
著者: Shouldice, S.R. / Dougan, D.R. / Skene, R.J. / Tari, L.W. / McRee, D.E. / Yu, R.-H. / Schryvers, A.B.
履歴
登録2003年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Iron-utilization periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1073
ポリマ－33,7591
非ポリマー3482
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.101, 75.344, 33.503
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Iron-utilization periplasmic protein / Major ferric iron binding protein / FBP / Iron-regulated 40 kDa protein / MIRP / Fe(+3)-binding protein


分子量: 33759.230 Da / 分子数: 1 / 変異: H9Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: HITA / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P35755
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-EDT / {[-(BIS-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ETHYL]-CARBOXYMETHYL-AMINO}-ACETIC ACID / EDTA


分子量: 292.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O8
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: PEG 5000, Tris HCl, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 %(w/v)PEG50001drop
250 mMTris-HCl1droppH8.2
320 %PEG50001reservoir
4100 mMTris-HCl1reservoirpH8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→105.41 Å / Num. obs: 89423
反射 シェル解像度: 1.1→1.14 Å / Rsym value: 0.199 / % possible all: 36.1
反射
*PLUS
% possible obs: 86.2 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 36.1 % / Rmerge(I) obs: 0.199 / Mean I/σ(I) obs: 5.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
TRUNCATEデータ削減
MOLREP位相決定
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1D9V

1d9v


解像度: 1.1→105.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 0.428 / SU ML: 0.021 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.037 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1804 4721 5 %RANDOM
Rwork0.15823 ---
all0.1594 89423 --
obs0.15934 89423 86.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.042 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→105.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2342 0 21 359 2722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212403
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022168
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2571.9673258
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90135075
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.45307
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022696
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02442
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2577
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2420.22797
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21441
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1090.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2670.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2920.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0810.241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9381.51529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50622434
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1653874
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3464.5824
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.127 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.214 130
Rwork0.173 2541
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.1582
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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