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- PDB-1nmv: Solution structure of human Pin1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nmv
タイトルSolution structure of human Pin1
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードISOMERASE / PPIase domain / WW domain group IV / beta-alpha
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / negative regulation of brown fat cell differentiation / regulation of protein localization to nucleus / mitogen-activated protein kinase kinase binding / ubiquitin ligase activator activity / GTPase activating protein binding / : / protein peptidyl-prolyl isomerization ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / negative regulation of brown fat cell differentiation / regulation of protein localization to nucleus / mitogen-activated protein kinase kinase binding / ubiquitin ligase activator activity / GTPase activating protein binding / : / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / phosphoserine residue binding / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / postsynaptic cytosol / Rho protein signal transduction / regulation of cytokinesis / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of protein stability / phosphoprotein binding / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of protein phosphorylation / synapse organization / beta-catenin binding / protein destabilization / ISG15 antiviral mechanism / tau protein binding / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of gene expression / midbody / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / nuclear speck / protein stabilization / ciliary basal body / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 ...Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Bayer, E. / Goettsch, S. / Mueller, J.W. / Griewel, B. / Guiberman, E. / Mayr, L. / Bayer, P.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural Analysis of the Mitotic Regulator hPin1 in Solution: INSIGHTS INTO DOMAIN ARCHITECTURE AND SUBSTRATE BINDING.
著者: Bayer, E. / Goettsch, S. / Mueller, J.W. / Griewel, B. / Guiberman, E. / Mayr, L.M. / Bayer, P.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: A human peptidyl-prolyl isomerase essential for regulation of mitosis
著者: Lu, K.P. / Hannes, S.D. / Hunter, T.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Structural and functional analysis of the mitotic rotamase Pin1 suggests substrate recognition is phosphorylation dependent
著者: Ranganathan, R. / Lu, K.P. / Hunter, T. / Noel, J.P.
#3: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for phosphoserine-proline recognition by group IV WW domains
著者: Verdecia, M.A. / Bowman, M.E. / Lu, K.P. / Hunter, T. / Noel, J.P.
履歴
登録2003年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2711
ポリマ－18,2711
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #3lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Rotamase Pin1 / PPIase Pin1


分子量: 18271.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121HNHA
1313D 13C-separated NOESY
1413D 15N-separated NOESY
3532D NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6-0.8mM Pin1 U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, 1mM DTT, 5mM EDTA, 50-100mM Na sulfate90% H2O/10% D2O
2~0.2mM Pin1 U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, 1mM DTT, 5mM EDTA, 50-100mM Na sulfate100% D2O
30.6mM Pin1 U-15N,13C;50mM Tris/HCl buffer, 1mM DTT, 5mM EDTA90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1n.c. 6.6ambient 300 K
2n.c. 6.6ambient 300 K
3n.c. 6.6ambient 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker DRXBrukerDRX5002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6003
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.2Bruker解析
AURELIA2.8.11Brukerデータ解析
VNMR6.18Variancollection
CNS1Bruenger精密化
NDEE1.2Spin-Upデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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