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万見
- PDB-1i8g: SOLUTION STRUCTURE OF PIN1 WW DOMAIN COMPLEXED WITH CDC25 PHOSPHO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i8g
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF PIN1 WW DOMAIN COMPLEXED WITH CDC25 PHOSPHOTHREONINE PEPTIDE
要素
  • M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 3
  • PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE NIMA-INTERACTING 1
キーワードHYDROLASE/ISOMERASE / CELL DIVISION / NUCLEAR PROTEIN / HYDROLASE-ISOMERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of G2/MI transition of meiotic cell cycle / cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization ...positive regulation of G2/MI transition of meiotic cell cycle / cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / postsynaptic cytosol / negative regulation of protein binding / Rho protein signal transduction / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / regulation of cytokinesis / peptidylprolyl isomerase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / beta-catenin binding / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / regulation of protein stability / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ISG15 antiviral mechanism / G2/M transition of mitotic cell cycle / tau protein binding / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of gene expression / midbody / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / cell division / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
M-phase inducer phosphatase / M-phase inducer phosphatase / : / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Rhodanese-like domain superfamily / PPIC-type PPIASE domain ...M-phase inducer phosphatase / M-phase inducer phosphatase / : / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Rhodanese-like domain superfamily / PPIC-type PPIASE domain / Rhodanese-like domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
M-phase inducer phosphatase 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing
データ登録者Wintjens, R. / Wieruszeski, J.-M. / Drobecq, H. / Lippens, G. / Landrieu, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: 1H NMR study on the binding of Pin1 Trp-Trp domain with phosphothreonine peptides.
著者: Wintjens, R. / Wieruszeski, J.M. / Drobecq, H. / Rousselot-Pailley, P. / Buee, L. / Lippens, G. / Landrieu, I.
履歴
登録2001年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 3
B: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE NIMA-INTERACTING 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,6552
ポリマ－5,6552
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 3


分子量: 1192.209 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 63-72 / 由来タイプ: 合成
詳細: The ligand phosphopeptide was synthesized from Rink amide resin using the Fmoc strategy and activation by HBTU and HOBT in a 431A peptide synthesizer. The sequence of the peptide is naturally ...詳細: The ligand phosphopeptide was synthesized from Rink amide resin using the Fmoc strategy and activation by HBTU and HOBT in a 431A peptide synthesizer. The sequence of the peptide is naturally found in Xenopus laevis (African clawed frog).
参照: UniProt: P30311, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE NIMA-INTERACTING 1


分子量: 4462.899 Da / 分子数: 1 / 断片: WW DOMAIN (RESIDUES 6-44) / 由来タイプ: 合成
詳細: The Pin1 WW domain was obtained by peptide synthesis using the BOC-benzyl strategy and the HBTU in situ activation protocol on an Applied 430A peptide synthesizer. The sequence of the peptide ...詳細: The Pin1 WW domain was obtained by peptide synthesis using the BOC-benzyl strategy and the HBTU in situ activation protocol on an Applied 430A peptide synthesizer. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (Human).
参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D NOESY

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試料調製

詳細内容: sample of 1mM WW domain / 4.5 mM Cdc25 ligand buffer of 50 mM deutered Tris-D2O, pH 6.4, 100 mM NaCl
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM NaCl / pH: 6.4 / 圧: ambient / 温度: 285 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851Brunger, A.T.構造決定
Discover2.98Molecular Simulation Inc.精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: hybrid of distance geometry / simulated annealing protocol Minimization procedure using CVFF as force field
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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