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万見
- PDB-1njs: human GAR Tfase in complex with hydrolyzed form of 10-trifluoroac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1njs
タイトルhuman GAR Tfase in complex with hydrolyzed form of 10-trifluoroacetyl-5,10-dideaza-acyclic-5,6,7,8-tetrahydrofolic acid
要素Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
キーワードTRANSFERASE / protein-cofactor analogue complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development ...adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cerebellum development / cerebral cortex development / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain ...Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Formyl transferase, N-terminal domain / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KEU / PHOSPHATE ION / Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Zhang, Y. / Desharnais, J. / Marsilje, T.H. / Li, C. / Hedrick, M.P. / Gooljarsingh, L.T. / Tavassoli, A. / Benkovic, S.J. / Olson, A.J. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Rational Design, Synthesis, Evaluation, and Crystal Structure of a Potent Inhibitor of Human GAR Tfase: 10-(Trifluoroacetyl)-5,10-dideazaacyclic-5,6,7,8-tetrahydrofolic Acid
著者: Zhang, Y. / Desharnais, J. / Marsilje, T.H. / Li, C. / Hedrick, M.P. / Gooljarsingh, L.T. / Tavassoli, A. / Benkovic, S.J. / Olson, A.J. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
履歴
登録2003年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN The ligand has a trifluoroacetyl group when synthesized and is named 10-TRIFLUOROACETYL- ...HETEROGEN The ligand has a trifluoroacetyl group when synthesized and is named 10-TRIFLUOROACETYL-5,10-DIDEAZA-ACYCLIC-5,6,7,8- TETRAHYDROFOLIC ACID. When the compound interacts with protein human GAR Tfase, the ketone group is hydrolyzed to two hydroxyl groups ("gem-diol"). The hydrolyzed form was the binding form in the structure. The hydrolyzed compound is only stable when bound to enzyme.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
B: Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7427
ポリマ－45,3582
非ポリマー1,3845
水4,522251
1
A: Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4184
ポリマ－22,6791
非ポリマー7393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3233
ポリマ－22,6791
非ポリマー6442
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)126.235, 126.235, 94.419
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / GAR TFASE / GART / GAR transformylase / 5'-phosphoribosylglycinamide transformylase


分子量: 22678.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GART / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P22102, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-KEU / N-{4-[(1R)-4-[(2R,4R,5S)-2,4-DIAMINO-6-OXOHEXAHYDROPYRIMIDIN-5-YL]-1-(2,2,2-TRIFLUORO-1,1-DIHYDROXYETHYL)BUTYL]BENZOYL}-D-GLUTAMIC ACID / 10-CF3C(OH)2-DDACTHF / HYDROLYZED FORM OF 10-TRIFLUOROACETYL-5,10-DIDEAZA-ACYCLIC-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLIC ACID


分子量: 549.498 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H30F3N5O8
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.3 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PEG4K, 0.2 Ammonium Sulfate, 50mM HEPES 6.7-7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 282K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / PH range low: 7 / PH range high: 6.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
350 mMHEPES1reservoirpH6.7-7.0
416 mg/mlprotein1drop
1PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→41.32 Å / Num. all: 60661 / Num. obs: 57912 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.88 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 1.98→2.01 Å / 冗長度: 3.91 % / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / Num. unique all: 2996 / Rsym value: 0.601 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 45 Å / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.601 / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB code 1MEJ

1mej


解像度: 1.98→41.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 2.765 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24732 2913 5 %RANDOM
Rwork0.2269 ---
obs0.22794 54999 96 %-
all-57912 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.295 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å2-0.09 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→41.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3014 0 91 251 3356
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0213152
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3691.9864286
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9785398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21435
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2254
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0680.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6141.51992
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14823216
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.14631160
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5654.51070
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.981→2.033 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.291 196
Rwork0.246 3599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6259-0.98030.10611.74760.14211.2617-0.00760.03990.0267-0.14130.0124-0.280.07160.1541-0.00480.0441-0.01570.02010.01330.00950.045273.641917.983522.9917
22.8273-1.1998-0.25461.43250.10931.1178-0.0602-0.28440.21960.14140.09310.0313-0.2453-0.1538-0.03290.10030.0348-0.01440.07530.00460.036643.360741.771224.6335
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 2001 - 200
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 2001 - 200
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.247 / Rfactor Rwork: 0.227
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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