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- PDB-1ni2: Structure of the active FERM domain of Ezrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ni2
タイトルStructure of the active FERM domain of Ezrin
要素Ezrin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FERM / KEYSTONE / UBIQUITIN-LIKE DOMAIN / ACYL-COA-LIKE DOMAIN / PH/PTB-LIKE DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


terminal web assembly / intestinal D-glucose absorption / protein localization to cell cortex / regulation of microvillus length / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / regulation of organelle assembly / postsynaptic actin cytoskeleton organization / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / membrane to membrane docking ...terminal web assembly / intestinal D-glucose absorption / protein localization to cell cortex / regulation of microvillus length / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / regulation of organelle assembly / postsynaptic actin cytoskeleton organization / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / membrane to membrane docking / Netrin-1 signaling / establishment of centrosome localization / uropod / astral microtubule organization / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of protein localization to early endosome / protein kinase A signaling / cortical microtubule organization / filopodium assembly / protein-containing complex localization / positive regulation of multicellular organism growth / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / S100 protein binding / establishment of endothelial barrier / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / negative regulation of interleukin-2 production / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein kinase A binding / microvillus membrane / cortical cytoskeleton / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / microvillus / Recycling pathway of L1 / brush border / actin filament bundle assembly / plasma membrane raft / immunological synapse / cell adhesion molecule binding / ruffle / cellular response to cAMP / cell periphery / protein localization to plasma membrane / cell projection / actin filament / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / filopodium / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor internalization / ruffle membrane / fibrillar center / apical part of cell / positive regulation of protein catabolic process / disordered domain specific binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / ATPase binding / actin cytoskeleton organization / vesicle / basolateral plasma membrane / microtubule binding / endosome / ciliary basal body / apical plasma membrane / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein ...Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Smith, W.J. / Nassar, N. / Bretscher, A.P. / Cerione, R.A. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of the Active N-terminal Domain of Ezrin. CONFORMATIONAL AND MOBILITY CHANGES IDENTIFY KEYSTONE INTERACTIONS.
著者: Smith, W.J. / Nassar, N. / Bretscher, A.P. / Cerione, R.A. / Karplus, P.A.
履歴
登録2002年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 600Heterogen compared to the published model this has 11 less waters. The author requested the removal ...Heterogen compared to the published model this has 11 less waters. The author requested the removal of these waters because they were in unreasonable positions.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ezrin
B: Ezrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8972
ポリマ－69,8972
非ポリマー00
水5,549308
1
A: Ezrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9481
ポリマ－34,9481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ezrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9481
ポリマ－34,9481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.489, 112.802, 66.301
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Ezrin / p81 / Cytovillin / Villin 2


分子量: 34948.395 Da / 分子数: 2 / 断片: residue 1-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VIL2 / プラスミド: PQE16 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P15311
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.79 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG 2K, 10% GLYCEROL, 5% ISOPROPANOL, TRIS-HCL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K
結晶化
*PLUS
pH: 8.1
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-15 %(w/v)PEG2000 MME1reservoir
215 %glycerol1reservoir
310 %(w/v)2-propanol1reservoir
40.1 Msodium HEPES1reservoirpH8.1

-
データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.901 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.901 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→36.27 Å / Num. obs: 27658 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 43 Å2 / Limit h max: 20 / Limit h min: -21 / Limit k max: 46 / Limit k min: -21 / Limit l max: 28 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1312241.54 / Observed criterion F min: 4.7 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / % possible all: 89.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 26 Å / Num. obs: 27498 / Num. measured all: 183710 / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.2 % / Rmerge(I) obs: 0.256

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb is 1EF1

1ef1


解像度: 2.3→25.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 2740 10 %Random
Rwork0.2299 ---
all0.231 30930 --
obs0.23 27490 88.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 51.9763 Å2 / ksol: 0.318812 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 126.11 Å2 / Biso mean: 57.79 Å2 / Biso min: 17.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.89 Å20 Å2-8.14 Å2
2--21.42 Å20 Å2
3----6.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res high-2.3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4908 0 0 308 5216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.95
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.40.3443238.40.34826350.0193855295876.7
2.4-2.530.28927270.29227880.0183860306079.3
2.53-2.690.273368.70.27326890.0153864302578.3
2.69-2.90.242967.70.23927130.0143829300978.6
2.9-3.190.2783739.60.27834970.0143890387099.5
3.19-3.650.2493579.30.24334730.0133843383099.7
3.65-4.590.2093729.60.20334920.0113881386499.5
4.59-25.860.18541110.50.1934630.0093933387498.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 26 Å / Rfactor Rfree: 0.282 / Rfactor Rwork: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.364 / Rfactor Rwork: 0.399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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