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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ng9 | ||||||
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タイトル | E.coli MutS R697A: an ATPase-asymmetry mutant | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN / ABC ATPase / alternating ATPase / asymmetry / DNA repair / DNA binding | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding ...adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Lamers, M.H. / Winterwerp, H.H.K. / Sixma, T.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2003 タイトル: The alternating ATPase domains of MutS control DNA mismatch repair 著者: Lamers, M.H. / Winterwerp, H.H.K. / Sixma, T.K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ng9.cif.gz | 337.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ng9.ent.gz | 267.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ng9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ng9_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ng9_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1ng9_validation.xml.gz | 57.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ng9_validation.cif.gz | 80.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ng/1ng9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ng/1ng9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1e3mS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | One MutS homodimer binds to one DNA oligo |
-要素
-DNA鎖 , 2種, 2分子 EF
#1: DNA鎖 | 分子量: 9184.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 |
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#2: DNA鎖 | 分子量: 9279.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 |
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#3: タンパク質 | 分子量: 89518.242 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 1-800 / Mutation: R697A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MutS / プラスミド: pET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): E.coli B834 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P23909 |
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-非ポリマー , 3種, 368分子
#4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.13 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG 6000, NaCl, MgCl2, HEPES, ADP, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 |
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結晶化 | *PLUS 詳細: Lamers, M.H., (2000) Nature, 407, 711., used microseeding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月3日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 66737 / Num. obs: 66708 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1.1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 57.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 4.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.657 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 9717 / Rsym value: 0.657 / % possible all: 98.7 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 99.1 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1E3M 解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 12.627 / SU ML: 0.254 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.61 / ESU R Free: 0.297 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 10.362 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection Rfree: 1240 / Rfactor Rfree: 0.249 / Rfactor Rwork: 0.215 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.74 Å |