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Yorodumi- PDB-2o8e: human MutSalpha (MSH2/MSH6) bound to a G T mispair, with ADP boun... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2o8e | ||||||
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Title | human MutSalpha (MSH2/MSH6) bound to a G T mispair, with ADP bound to MSH2 only | ||||||
Components |
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Keywords | DNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA mismatch repair / DNA damage response / somatic hypermutation / protein-DNA complex / DNA mispair / cancer / ABC transporter ATPase / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX | ||||||
Function / homology | Function and homology information somatic recombination of immunoglobulin genes involved in immune response / MutSbeta complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH3 / MutSalpha complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH2 / Defective Mismatch Repair Associated With MSH6 / guanine/thymine mispair binding / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / maintenance of DNA repeat elements / B cell mediated immunity ...somatic recombination of immunoglobulin genes involved in immune response / MutSbeta complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH3 / MutSalpha complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH2 / Defective Mismatch Repair Associated With MSH6 / guanine/thymine mispair binding / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / maintenance of DNA repeat elements / B cell mediated immunity / positive regulation of helicase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / meiotic mismatch repair / centromeric DNA binding / mitotic recombination / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / mismatched DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / isotype switching / oxidative phosphorylation / postreplication repair / response to UV-B / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / ATP-dependent DNA damage sensor activity / germ cell development / response to X-ray / mismatch repair / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / ATP-dependent activity, acting on DNA / response to UV / protein localization to chromatin / methylated histone binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / B cell differentiation / determination of adult lifespan / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / male gonad development / double-strand break repair / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / spermatogenesis / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / chromatin / Golgi apparatus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.3 Å | ||||||
Authors | Warren, J.J. / Pohlhaus, T.J. / Changela, A. / Modrich, P.L. / Beese, L.S. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2007 Title: Structure of the Human MutSalpha DNA Lesion Recognition Complex. Authors: Warren, J.J. / Pohlhaus, T.J. / Changela, A. / Iyer, R.R. / Modrich, P.L. / Beese, L.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2o8e.cif.gz | 377.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2o8e.ent.gz | 291.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2o8e.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/2o8e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/2o8e | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2o8bSC 2o8cC 2o8dC 2o8fC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | the crystallographic asymmetric unit contains one biological assembly (a heterodimeric protein complex bound to double stranded DNA and one ADP+Mg) |
-Components
-DNA chain , 2 types, 2 molecules EF
#1: DNA chain | Mass: 4660.023 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: F42A / Source method: obtained synthetically |
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#2: DNA chain | Mass: 4536.934 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
-DNA mismatch repair protein ... , 2 types, 2 molecules AB
#3: Protein | Mass: 104785.781 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MSH2 / Plasmid: pFasBacDual / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / Strain (production host): SF9 / References: UniProt: P43246 |
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#4: Protein | Mass: 116056.672 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 341-1360 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MSH6, GTBP / Plasmid: pFasBacDual / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / Strain (production host): sf9 / References: UniProt: P52701 |
-Non-polymers , 3 types, 12 molecules
#5: Chemical | ChemComp-MG / |
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#6: Chemical | ChemComp-ADP / |
#7: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.09 Å3/Da / Density % sol: 60.15 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion / pH: 7 Details: 11% PEG 8000, 10 mM magnesium sulfate, 100 mM bis-tris-propane, pH 7, VAPOR DIFFUSION, temperature 290K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1.005 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si 220 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.005 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.3→91.044 Å / Num. all: 43653 / Num. obs: 43653 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 6.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: PDB ENTRY 2O8B Resolution: 3.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.89 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / SU B: 62.226 / SU ML: 0.49 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: TLS refinement by domains / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.584 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 103.516 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.3→3.383 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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