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- PDB-1n7t: ERBIN PDZ domain bound to a phage-derived peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n7t
タイトルERBIN PDZ domain bound to a phage-derived peptide
要素
  • 99-mer peptide of densin-180-like protein
  • phage-derived peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / pdz domain / c-terminal peptide complex / high affnity ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


basal protein localization / ErbB-2 class receptor binding / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / postsynaptic specialization / intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RHOB GTPase cycle ...basal protein localization / ErbB-2 class receptor binding / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / postsynaptic specialization / intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RHOB GTPase cycle / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / RHOC GTPase cycle / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / response to muramyl dipeptide / RHOG GTPase cycle / basement membrane / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / protein targeting / Signaling by ERBB2 / RAC1 GTPase cycle / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / basal plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / neuromuscular junction / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB2 KD Mutants / structural constituent of cytoskeleton / Downregulation of ERBB2 signaling / cell junction / cellular response to tumor necrosis factor / basolateral plasma membrane / nuclear membrane / response to lipopolysaccharide / cell adhesion / nuclear speck / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain ...: / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Skelton, N.J. / Koehler, M.F.T. / Zobel, K. / Wong, W.L. / Yeh, S. / Pisabarro, M.T. / Yin, J.P. / Lasky, L.A. / Sidhu, S.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Origins of PDZ domain ligand specificity. Structure determination and mutagenesis of the Erbin PDZ domain.
著者: Skelton, N.J. / Koehler, M.F.T. / Zobel, K. / Wong, W.L. / Yeh, S. / Pisabarro, M.T. / Yin, J.P. / Lasky, L.A. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2002年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE The phage-derived peptide, chain B, is de novo design. No sequence database reference is ...SEQUENCE The phage-derived peptide, chain B, is de novo design. No sequence database reference is available for the peptide.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 99-mer peptide of densin-180-like protein
B: phage-derived peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0752
ポリマ－12,0752
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100least violation of experimental restraints
代表モデルモデル #2closest to the average

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要素

#1: タンパク質 99-mer peptide of densin-180-like protein


分子量: 11196.597 Da / 分子数: 1 / 断片: Erbin pdz domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: erbin / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q96RT1
#2: タンパク質・ペプチド phage-derived peptide


分子量: 877.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. IT WAS selected from A phage display library.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
121HNHA
1313D HNHB
1413D 15N-separated low mixing time TOCSY
1512D-15N-filtered NOESY
3633D 13C-separated NOESY
3733D-13 filtered, 13C-edited NOESY
3832D-13C-filtered NOESY
NMR実験の詳細Text: The resonance assignments were determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM Erbin PDZ (15N) + 2.2 mM peptide; 25 mM sodium phosphate pH 6.5; 50 mM sodium chloride90% H2O, 10% D20
22 mM Erbin PDZ (15N,13C) + 2.2 mM peptide; 25 mM sodium phosphate pH 6.5; 50 mM sodium chloride90% H2O, 10% D20
32 mM Erbin PDZ (15N,13C) + 2.2 mM peptide; 25 mM sodium phosphate pH 6.5; 50 mM sodium chloride100% D2O
42 mM Erbin PDZ (15N) + 2.2 mM peptide; 25 mM sodium phosphate pH 6.5; 50 mM sodium chloride; 15 mg/ml Pf1 phage90% H2O, 10% D20
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1250 mM 6.51 atm298 K
2250 mM 6.51 atm298 K
3250 mM 6.51 atm298 K
4250 mM 6.51 atm298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1brukercollection
Felix98Accelrysデータ解析
CNS2000.1Accelrys精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The complex was determined using a total of 1717 NOE distance restraints (148 intra residue, 339 sequential, 328 medium range, 699 long-range and 203 intermolecular), 36 hydrogen bond ...詳細: The complex was determined using a total of 1717 NOE distance restraints (148 intra residue, 339 sequential, 328 medium range, 699 long-range and 203 intermolecular), 36 hydrogen bond restraints, 156 dihedral angle restraints (86 phi, 44 psi and 26 chi-1) and 82 15N residual dipolar coupling restraints. The best 20 conformers (of 100) had no distance violations greater than 0.12A and no dihedral angle violations greater than 3.0 degrees. RMSD from experimental distance restraints was 0.0055+/-0.0007. The mean backbone rmsd from the mean structure was 0.40+/- 0.05 A for N, Ca and C atoms of residues 10-100. 74% (25%) of residues were in the most favoured (allowed) region of phi/psi space; no residues were in the disallowed region.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: least violation of experimental restraints
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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