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万見
- PDB-1n52: Cap Binding Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n52
タイトルCap Binding Complex
要素
  • 20 kDa nuclear cap binding protein
  • 80 kDa nuclear cap binding protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / CBP80 / CBP20 / RNP domain / cap binding protein / m7GpppG
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / RNA cap binding complex / histone mRNA metabolic process / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA metabolic process / positive regulation of mRNA 3'-end processing / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs / RNA cap binding ...snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / RNA cap binding complex / histone mRNA metabolic process / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA metabolic process / positive regulation of mRNA 3'-end processing / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs / RNA cap binding / snRNA binding / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / Nuclear RNA decay / primary miRNA processing / regulation of mRNA processing / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / alternative mRNA splicing, via spliceosome / RNA 7-methylguanosine cap binding / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / mRNA cis splicing, via spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / mRNA 3'-end processing / RNA catabolic process / regulation of translational initiation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / RNA Polymerase II Transcription Termination / FGFR2 alternative splicing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Signaling by FGFR2 IIIa TM / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal complex assembly / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / 7-methylguanosine mRNA capping / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / mRNA export from nucleus / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA transcription by RNA polymerase II / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / positive regulation of cell growth / snRNP Assembly / defense response to virus / molecular adaptor activity / ciliary basal body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) ...MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE-5'-GUANOSINE / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Calero, G. / Wilson, K. / Ly, T. / Rios-Steiner, J. / Clardy, J. / Cerione, R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis of m7GpppG binding to the nuclear cap-binding protein complex.
著者: Calero, G. / Wilson, K. / Ly, T. / Rios-Steiner, J. / Clardy, J. / Cerione, R.
履歴
登録2002年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 80 kDa nuclear cap binding protein
B: 20 kDa nuclear cap binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,48421
ポリマ－109,9882
非ポリマー2,49519
水6,089338
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9120 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area36920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.681, 111.681, 177.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 80 kDa nuclear cap binding protein / NCBP 80 kDa subunit / Cap Binding Protein 80 / CBP80


分子量: 91960.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBP80 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09161
#2: タンパク質 20 kDa nuclear cap binding protein / NCBP 20 kDa subunit / Cap Binding Protein 20 / CBP20 / NCBP interacting protein 1 / NIP1


分子量: 18028.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBP20 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P52298

-
非ポリマー , 5種, 357分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-GTG / 7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE-5'-GUANOSINE / MRNA CAP ANALOG N7-METHYL GPPPG


分子量: 803.440 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N10O18P3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.25
詳細: PEG 400, magnesium chloride, Tris, Glycine, Ethylene Glycol , pH 7.25, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
222 %(w/v)PEG4001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH7.25
4125 mM1reservoirMgCl2
510 %(v/v)glycerol1reservoir
62 mMdithiothreitol1reservoir
710 mMglycine1reservoir
83 %(v/v)ethylene glycol1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12001
22001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 17-ID11
シンクロトロンCHESS F220.8655
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 2101CCD2002年1月17日mirrors
ADSC QUANTUM 42CCD2001年6月22日mirrors
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.86551
反射解像度: 2.12→37.45 Å / Num. all: 135299 / Num. obs: 132887 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Limit h max: 48 / Limit h min: -27 / Limit k max: 55 / Limit k min: -27 / Limit l max: 88 / Limit l min: -88 / Observed criterion F max: 3903632.29 / Observed criterion F min: 0.2 / Rmerge(I) obs: 0.33 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.11→2.17 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 78602 / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 2.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1H6K

1h6k


解像度: 2.11→24.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1.07 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 3917587.28 / Data cutoff high rms absF: 3917587.28 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 3949 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all-142520 --
obs-78216 55.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 45.8457 Å2 / ksol: 0.343953 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 94.13 Å2 / Biso mean: 49.2 Å2 / Biso min: 15.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.94 Å25.65 Å20 Å2
2--4.94 Å20 Å2
3----9.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.39 Å
Luzzati d res high-2.11
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→24.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7199 0 162 338 7699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg20.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.12
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.11-2.210.2961110.60.29623200.02817855243113.6
2.21-2.320.3282211.20.32739870.02217839420823.6
2.32-2.470.27935720.27955570.01517824591433.2
2.47-2.660.2634232.40.26380890.01317884851247.6
2.66-2.920.2695833.30.269106740.011178151125763.2
2.92-3.350.2576483.60.257131880.01178081383677.7
3.35-4.210.217814.40.21148530.008178011563487.8
4.21-24.540.1998374.70.199157490.007178391658693
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION4dna-rna_new.paramdna-rna_new.top
X-RAY DIFFRACTION5peg400_H_parameter.paramgol_parameter.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.12 Å / 最低解像度: 40 Å / Rfactor Rfree: 0.2427 / Rfactor Rwork: 0.2256
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.37 / Rfactor Rwork: 0.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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