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万見
- PDB-5ubr: CRYSTAL STRUCTURE OF PI3K ALPHA IN COMPLEX WITH A 7-(3-(PIPERAZIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ubr
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF PI3K ALPHA IN COMPLEX WITH A 7-(3-(PIPERAZIN-1-YL)PHENYL)PYRROLO[2,1-F][1,2,4] TRIAZIN-4-AMINE DERIVIATINE
要素Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE REGULATOR / LIPID KINASE / INHIBITOR / PI3K ALPHA / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX / TRANSFERASE-TRANSFERASE REGULATOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure ...response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure / regulation of cellular respiration / positive regulation of protein localization to membrane / Activated NTRK2 signals through PI3K / negative regulation of fibroblast apoptotic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / vasculature development / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / cardiac muscle cell contraction / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / Nephrin family interactions / anoikis / Signaling by LTK in cancer / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / phosphatidylinositol 3-kinase / vascular endothelial growth factor signaling pathway / relaxation of cardiac muscle / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Signaling by ALK / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / negative regulation of macroautophagy / PI-3K cascade:FGFR2 / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / response to dexamethasone / negative regulation of anoikis / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / regulation of multicellular organism growth / intercalated disc / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of TOR signaling / RAC2 GTPase cycle / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Role of phospholipids in phagocytosis / adipose tissue development / phagocytosis / endothelial cell migration / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Signaling by FGFR4 in disease / positive regulation of lamellipodium assembly / energy homeostasis / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / cardiac muscle contraction / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / response to muscle stretch / T cell costimulation / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / Downstream signal transduction / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / liver development / response to activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Regulation of signaling by CBL / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to glucose stimulus / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / platelet activation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process
類似検索 - 分子機能
PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain ...PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / C2 domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-85S / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sack, J.S.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2017
タイトル: Discovery of 7-(3-(piperazin-1-yl)phenyl)pyrrolo[2,1-f][1,2,4]triazin-4-amine derivatives as highly potent and selective PI3K delta inhibitors.
著者: Qin, L.Y. / Ruan, Z. / Cherney, R.J. / Dhar, T.G. / Neels, J. / Weigelt, C.A. / Sack, J.S. / Srivastava, A.S. / Cornelius, L.A. / Tino, J.A. / Stefanski, K. / Gu, X. / Xie, J. / Susulic, V. / ...著者: Qin, L.Y. / Ruan, Z. / Cherney, R.J. / Dhar, T.G. / Neels, J. / Weigelt, C.A. / Sack, J.S. / Srivastava, A.S. / Cornelius, L.A. / Tino, J.A. / Stefanski, K. / Gu, X. / Xie, J. / Susulic, V. / Yang, X. / Yarde-Chinn, M. / Skala, S. / Bosnius, R. / Goldstein, C. / Davies, P. / Ruepp, S. / Salter-Cid, L. / Bhide, R.S. / Poss, M.A.
履歴
登録2016年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月22日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,2832
ポリマ－109,7971
非ポリマー4871
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area39390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.645, 134.805, 142.342
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic ...PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / p110alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA


分子量: 109796.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3CA / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: P42336, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase
#2: 化合物 ChemComp-85S / 1-[4-(3-{4-amino-5-[1-(oxan-4-yl)-1H-pyrazol-5-yl]pyrrolo[2,1-f][1,2,4]triazin-7-yl}phenyl)piperazin-1-yl]ethan-1-one


分子量: 486.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H30N8O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: NULL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→97.88 Å / Num. obs: 45019 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 65.91 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.59 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
BUSTER2.11.7精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→24.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU R Cruickshank DPI: 0.335 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.336 / SU Rfree Blow DPI: 0.238 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.24
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1156 2.6 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.201 44406 98.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 67.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.5999 Å20 Å20 Å2
2---11.3816 Å20 Å2
3---14.9815 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→24.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6942 0 36 158 7136
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017339HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.089938HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2581SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes195HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1069HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7339HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion936SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8326SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3078 -2.44 %
Rwork0.2301 3197 -
all0.232 3277 -
obs--99.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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