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- PDB-1n4a: The Ligand Bound Structure of E.coli BtuF, the Periplasmic Bindin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n4a
タイトルThe Ligand Bound Structure of E.coli BtuF, the Periplasmic Binding Protein for Vitamin B12
要素Vitamin B12 transport protein btuF
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC transporter / periplasmic binding protein / Vitamin B12 / transmembrane transport / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


cobalamin transport complex / cobalamin transport / cobalamin binding / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
ABC transporter, vitamin B12-binding protein / : / ABC transporter periplasmic binding domain / Periplasmic binding protein / Iron siderophore/cobalamin periplasmic-binding domain profile. / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYANOCOBALAMIN / Vitamin B12-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Karpowich, N.K. / Smith, P.C. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structures of the BtuF periplasmic-binding protein for vitamin B12 suggest a functionally important reduction in protein mobility upon ligand binding.
著者: Karpowich, N.K. / Huang, H.H. / Smith, P.C. / Hunt, J.F.
履歴
登録2002年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月8日Group: Database references / Structure summary
改定 2.02021年8月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin B12 transport protein btuF
B: Vitamin B12 transport protein btuF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9944
ポリマ－56,2812
非ポリマー2,7132
水9,890549
1
A: Vitamin B12 transport protein btuF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4972
ポリマ－28,1411
非ポリマー1,3561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Vitamin B12 transport protein btuF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4972
ポリマ－28,1411
非ポリマー1,3561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.730, 92.020, 44.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Vitamin B12 transport protein btuF


分子量: 28140.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pet24A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(de3) / 参照: UniProt: P37028
#2: 化合物 ChemComp-CNC / CYANOCOBALAMIN


分子量: 1356.373 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C63H89CoN14O14P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 549 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.81 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: NaCl, ethanol, acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mMprotein1drop
22.0 M1reservoirNaCl
33 %ethanol1reservoir
4100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9785
検出器日付: 2002年11月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 34910 / Biso Wilson estimate: 24.8 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 1732 5 %RANDOM
Rwork0.234 ---
all-36765 --
obs-34564 24.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.82 Å20 Å20 Å2
2---5.91 Å20 Å2
3----2.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.63 Å0.64 Å
Luzzati d res low-2.5 Å
Luzzati sigma a-0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3804 0 186 549 4539
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.31
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 152 4.7 %
Rwork0.212 3081 -
obs--18.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PS_PARAMPS_TOP
X-RAY DIFFRACTION2PARAM1
X-RAY DIFFRACTION3CC
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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