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- PDB-1n2e: Crystal Structure of a Pantothenate Synthetase from M. tuberculos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n2e
タイトルCrystal Structure of a Pantothenate Synthetase from M. tuberculosis in complex with AMPCPP and pantoate
要素pantothenate synthetase
キーワードLIGASE / Structural genomics / Rossmann fold / dimer / intersubunit beta sheet / PSI / Protein Structure Initiative / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-alanine metabolic process / pantoate-beta-alanine ligase (AMP-forming) / pantoate-beta-alanine ligase activity / pantothenate biosynthetic process / manganese ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pantoate-beta-alanine ligase, C-terminal domain / Pantoate-beta-alanine ligase / Pantoate-beta-alanine ligase, C-terminal domain / Pantoate-beta-alanine ligase / Pantoate--beta-alanine Ligase; Chain: A,domain 2 / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ETHANOL / PANTOATE / Pantothenate synthetase / Pantothenate synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / rigid body refinement into new data / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Wang, S. / Eisenberg, D. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Crystal structures of a pantothenate synthetase from M. tuberculosis and its complexes with substrates and a reaction intermediate
著者: Wang, S. / Eisenberg, D.
履歴
登録2002年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 600HETEROGEN Entry 1N2B and this entry (1N2E) are two different experiments that together indicate ...HETEROGEN Entry 1N2B and this entry (1N2E) are two different experiments that together indicate that AMPCPP and pantoate cannot occupy the same active site simultaneously. The crystal for entry 1N2E was soaked in pantoate and AMPCPP overnight, and partial occupancy of AMPCPP and pantoate in subunit A was observed. The crystal for entry 1N2B was soaked in twice concentration of pantoate and same concentration of AMPCPP for over 24 hours, and this gave higher occupancy of pantoate, but lower occupancy of AMPCPP in subunit A. Both entries have full occupancy of AMPCPP in subunit B with a glycerol at the pantoate binding site. The structural difference between the two entries is higher occupancy of pantoate and lower occupancy of AMPCPP in subunit A of 1N2B relative to that of 1N2E.
Remark 999 SEQUENCE RESIDUE 2 IS AN ALANINE IN THE SEQUENCE. MUTATION OF THIS RESIDUE WAS NECESSARY TO ... SEQUENCE RESIDUE 2 IS AN ALANINE IN THE SEQUENCE. MUTATION OF THIS RESIDUE WAS NECESSARY TO GENERATE AN NCOI RESTRICTION SITE FOR CLONING INTO THE EXPRESSION VECTOR PET30A. THE LAST 9 RESIDUES AFTER ARG300 WERE CLEAVED OFF BY ENTEROKINASE DIGESTION (UNINTENTIONALLY), WHICH WAS CARRIED OUT TO CLEAVE THE N-TERMINAL TAG FROM THE RECOMBINANT PROTEIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: pantothenate synthetase
B: pantothenate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,74314
ポリマ－63,0002
非ポリマー1,74212
水7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.274, 70.824, 81.798
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 pantothenate synthetase / Pantoate--beta-alanine ligase / Pantoate activating enzyme


分子量: 31500.100 Da / 分子数: 2 / 変異: T2A, E77G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: panC / プラスミド: pET30a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A5R0, UniProt: P9WIL5*PLUS, pantoate-beta-alanine ligase (AMP-forming)

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非ポリマー , 7種, 420分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-PAF / PANTOATE / 2,4-DIHYDROXY-3,3-DIMETHYL-BUTYRATE


分子量: 147.149 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11O4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG3000, lithium sulfate, magnesium sulfate, imidazole, ethanol, glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年5月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 67182 / Num. obs: 67182 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 27.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.463 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 4197 / Rsym value: 0.463 / % possible all: 58.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: rigid body refinement into new data
開始モデル: PDB entry 1MOP

1mop


解像度: 1.6→19.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: full occupancy of AMPCPP in subunit B, partial occupancy of AMPCPP and pantoate in subunit A, at 1.6 A resolution.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 5480 8.2 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.188 67130 93.5 %-
all-67130 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.7372 Å2 / ksol: 0.377103 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.63 Å20 Å2-1 Å2
2--4.25 Å20 Å2
3----6.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4200 0 107 408 4715
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.231.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.692.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 651 8.2 %
Rwork0.322 7298 -
obs-7949 67 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LIGANDS_1.PARLIGANDS.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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