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- PDB-1n1a: Crystal Structure of the N-terminal domain of human FKBP52 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n1a
タイトルCrystal Structure of the N-terminal domain of human FKBP52
要素FKBP52
キーワードISOMERASE / FKBP52 / the N-terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid hormone receptor complex assembly / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / male sex differentiation / copper-dependent protein binding / prostate gland development / nuclear glucocorticoid receptor binding / copper ion transport / protein-containing complex localization / negative regulation of microtubule polymerization / FK506 binding ...steroid hormone receptor complex assembly / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / male sex differentiation / copper-dependent protein binding / prostate gland development / nuclear glucocorticoid receptor binding / copper ion transport / protein-containing complex localization / negative regulation of microtubule polymerization / FK506 binding / androgen receptor signaling pathway / Attenuation phase / axonal growth cone / : / heat shock protein binding / embryo implantation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / phosphoprotein binding / tau protein binding / protein folding / negative regulation of neuron projection development / protein-macromolecule adaptor activity / Estrogen-dependent gene expression / microtubule / Potential therapeutics for SARS / neuronal cell body / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily ...Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Li, P. / Ding, Y. / Wu, B. / Shu, C. / Shen, B. / Rao, Z.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structure of the N-terminal domain of human FKBP52.
著者: Li, P. / Ding, Y. / Wu, B. / Shu, C. / Shen, B. / Rao, Z.
履歴
登録2002年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FKBP52
B: FKBP52


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6732
ポリマ－30,6732
非ポリマー00
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area12020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.805, 58.362, 70.904
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 FKBP52 / FK506-binding protein 4


分子量: 15336.519 Da / 分子数: 2 / 断片: the N-terminal fragment (1-140) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP4 / プラスミド: PET28a(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q02790, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris-HCl, Ammonium Sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMsodium cacodylate1drop
220-30 mg/mlprotein1drop
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年1月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: CuKa / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. all: 26262 / Num. obs: 26259 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.294 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / Num. unique all: 8929 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 8929 / Num. measured all: 26262
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / % possible obs: 99.9 % / Num. unique obs: 889

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FKJ

1fkj


解像度: 2.4→40 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 822 -Random
Rwork0.204 ---
all0.219 7867 --
obs0.219 7790 99 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.864 Å20 Å2-14.009 Å2
2--13.27 Å20 Å2
3----6.406 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1866 0 0 55 1921
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2571.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.6332.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water.param
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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