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万見
- PDB-1n12: Crystal structure of the PapE (N-terminal-deleted) pilus subunit ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n12
タイトルCrystal structure of the PapE (N-terminal-deleted) pilus subunit bound to a peptide corresponding to the N-terminal extension of the PapK pilus subunit (residues 1-11) from uropathogenic E. coli
要素
  • Peptide corresponding to the N-terminal extension of protein PapK
  • mature Fimbrial protein PapE
キーワードCHAPERONE / Immunoglobulin-like fold / donor strand complementation / donor strand exchange / chaperone priming / pilus fiber assembly / organelle biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell adhesion / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P pili tip fibrillum PapE protein, Enterobacteriaceae / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fimbrial protein PapE / Fimbrial adapter PapK / Protein PrsK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Sauer, F.G. / Pinkner, J.S. / Waksman, G. / Hultgren, S.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Chaperone priming of pilus subunits facilitates a topological transition that drives fiber formation
著者: Sauer, F.G. / Pinkner, J.S. / Waksman, G. / Hultgren, S.J.
履歴
登録2002年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mature Fimbrial protein PapE
B: Peptide corresponding to the N-terminal extension of protein PapK
C: mature Fimbrial protein PapE
D: Peptide corresponding to the N-terminal extension of protein PapK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0794
ポリマ－32,0794
非ポリマー00
水2,522140
1
A: mature Fimbrial protein PapE
B: Peptide corresponding to the N-terminal extension of protein PapK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0392
ポリマ－16,0392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7410 Å2
手法PISA
2
C: mature Fimbrial protein PapE
D: Peptide corresponding to the N-terminal extension of protein PapK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0392
ポリマ－16,0392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)25.254, 91.922, 51.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 mature Fimbrial protein PapE


分子量: 14832.035 Da / 分子数: 2 / 断片: residue 25-173, residue 26-36 deleted
変異: N-terminal residue 26-36 deleted, contains selenomethionine at methionine positions
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08407
#2: タンパク質・ペプチド Peptide corresponding to the N-terminal extension of protein PapK


分子量: 1207.315 Da / 分子数: 2 / 断片: residue 22-32 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized peptide / 参照: UniProt: P42190, UniProt: P42191*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.19 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 200 mM NaCl, 27-32% PEG 4000, 1 mM beta-mercaptoethanol, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9667
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9667 Å / 相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 8 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.87 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 18969 / % possible obs: 99.2 % / Num. measured all: 232749 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.8 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Mean I/σ(I) obs: 8.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.87→26.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1109 5.9 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.211 ---
obs0.208 18937 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.9399 Å2 / ksol: 0.348785 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.26 Å20 Å2-1.47 Å2
2---4.5 Å20 Å2
3---1.24 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.28 Å / Luzzati sigma a free: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→26.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2255 0 0 140 2395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.571.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.842.5
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 189 6.1 %
Rwork0.228 2916 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0054
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.22
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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