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- PDB-1n0l: Crystal structure of the PapD chaperone (C-terminally 6x histidin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n0l
タイトルCrystal structure of the PapD chaperone (C-terminally 6x histidine-tagged) bound to the PapE pilus subunit (N-terminal-deleted) from uropathogenic E. coli
要素
  • Chaperone protein PapD
  • mature Fimbrial protein PapE
キーワードCHAPERONE / Immunoglobulin-like fold / donor strand complemenation / donor strand exchange / chaperone priming / pilus fiber assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P pili tip fibrillum PapE protein, Enterobacteriaceae / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain ...P pili tip fibrillum PapE protein, Enterobacteriaceae / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fimbrial protein PapE / Chaperone protein PapD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sauer, F.G. / Pinkner, J.S. / Waksman, G. / Hultgren, S.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Chaperone priming of pilus subunits facilitates a topological transition that drives fiber formation
著者: Sauer, F.G. / Pinkner, J.S. / Waksman, G. / Hultgren, S.J.
履歴
登録2002年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein PapD
B: mature Fimbrial protein PapE
C: Chaperone protein PapD
D: mature Fimbrial protein PapE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7834
ポリマ－80,7834
非ポリマー00
水2,954164
1
A: Chaperone protein PapD
B: mature Fimbrial protein PapE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3912
ポリマ－40,3912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16100 Å2
手法PISA
2
C: Chaperone protein PapD
D: mature Fimbrial protein PapE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3912
ポリマ－40,3912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area15160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.070, 56.863, 60.931
Angle α, β, γ (deg.)108.57, 89.26, 104.14
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Chaperone protein PapD


分子量: 25559.463 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 22-239
変異: 6x histidine tag at C-terminus, selenomethionine at methionine positions
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: papD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15319
#2: タンパク質 mature Fimbrial protein PapE


分子量: 14832.035 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 25-173, residues 26-36 deleted
変異: N-terminal residues 26-36 deleted , selenomethionine at methionine positions
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: papE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08407
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 250 mM MgCl2, 17-18% PEG 4000, 4-7% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMTris1reservoirpH8.5
2250 mM1reservoirMgCl2
317-18 %PEG40001reservoir
44-7 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 27884 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 28.7
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 162110 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.5 % / Rmerge(I) obs: 0.175 / Mean I/σ(I) obs: 6.5

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→24.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 2020 7.2 %RANDOM
Rwork0.226 ---
all0.23 ---
obs0.226 27882 90.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.3694 Å2 / ksol: 0.309847 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.64 Å2-2.59 Å20.34 Å2
2---0.27 Å2-0.81 Å2
3----1.37 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.39 Å / Luzzati sigma a free: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5064 0 0 164 5228
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.182.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 346 7.3 %
Rwork0.273 4374 -
obs--92.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0061
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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