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万見
- PDB-1mzw: Crystal structure of a U4/U6 snRNP complex between human spliceos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mzw
タイトルCrystal structure of a U4/U6 snRNP complex between human spliceosomal cyclophilin H and a U4/U6-60K peptide
要素
  • U-snRNP-associated cyclophilin
  • U4/U6 snrnp 60kDa protein
キーワードISOMERASE / cyclophilin / peptidyl-prolyl-cis/trans isomerase / spliceosome / snRNP / U4/U6-60K protein / WD protein
機能・相同性
機能・相同性情報


spliceosomal snRNP complex / U4/U6 snRNP / RNA splicing, via transesterification reactions / U4 snRNA binding / U2-type precatalytic spliceosome / cyclosporin A binding / U6 snRNA binding / ribonucleoprotein complex binding / RNA processing / positive regulation of viral genome replication ...spliceosomal snRNP complex / U4/U6 snRNP / RNA splicing, via transesterification reactions / U4 snRNA binding / U2-type precatalytic spliceosome / cyclosporin A binding / U6 snRNA binding / ribonucleoprotein complex binding / RNA processing / positive regulation of viral genome replication / Cajal body / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / peptidylprolyl isomerase / spliceosomal complex / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / mRNA splicing, via spliceosome / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / protein folding / protein-containing complex assembly / nuclear speck / intracellular membrane-bounded organelle / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PRP4-like superfamily / pre-mRNA processing factor 4 (PRP4) like / Pre-mRNA processing factor 4 (PRP4)-like / Splicing Factor Motif, present in Prp18 and Pr04 / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. ...PRP4-like superfamily / pre-mRNA processing factor 4 (PRP4) like / Pre-mRNA processing factor 4 (PRP4)-like / Splicing Factor Motif, present in Prp18 and Pr04 / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp4 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase H
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Reidt, U. / Wahl, M.C. / Horowitz, D.S. / Luehrmann, R. / Ficner, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a complex between human spliceosomal cyclophilin H and a U4/U6 snRNP-60K peptide
著者: Reidt, U. / Wahl, M.C. / Fasshauer, D. / Horowitz, D.S. / Luehrmann, R. / Ficner, R.
履歴
登録2002年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: U-snRNP-associated cyclophilin
B: U4/U6 snrnp 60kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7282
ポリマ－22,7282
非ポリマー00
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.369, 59.526, 47.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 U-snRNP-associated cyclophilin / cyclophilin H


分子量: 19230.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43447
#2: タンパク質・ペプチド U4/U6 snrnp 60kDa protein / WD splicing factor Prp4 / hPrp4 / U4/U6 small nuclear ribonucleo protein Prp4


分子量: 3498.044 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 107-137, internal domain / 由来タイプ: 合成 / 詳細: peptide B106-B136 was chemically synthesized / 参照: UniProt: O43172
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, magnesium acetate, HEPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294.0K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12 %(w/v)PEG80001reservoir
2200 mMmagnesium acetate1reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年11月10日 / 詳細: Osmic Mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→100 Å / Num. obs: 55492 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.063
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rsym value: 0.236 / % possible all: 99
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 13762 / Num. measured all: 55492 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.236

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QOI

1qoi


解像度: 2→15 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 1344 -RANDOM
Rwork0.195 ---
all0.195 ---
obs0.195 13458 99.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1565 0 0 260 1825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.28
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.257
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.275 / Rfactor Rwork: 0.212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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