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- PDB-1mzk: NMR structure of kinase-interacting FHA domain of kinase associat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mzk
タイトルNMR structure of kinase-interacting FHA domain of kinase associated protein phosphatase, KAPP in Arabidopsis
要素KINASE ASSOCIATED PROTEIN PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / BETA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


[pyruvate kinase]-phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity => GO:0004722 / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / membrane => GO:0016020 / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Kinase associated protein phosphatase / PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily ...Kinase associated protein phosphatase / PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein phosphatase 2C 70
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing in cartesian space, residual dipolar couplings
データ登録者Lee, G. / Ding, Z. / Walker, J.C. / Van Doren, S.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: NMR Structure of the forkhead-associated domain from the Arabidopsis receptor kinase-associated protein phosphatase.
著者: Lee, G. / Ding, Z. / Walker, J.C. / Van Doren, S.R.
履歴
登録2002年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KINASE ASSOCIATED PROTEIN PHOSPHATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8861
ポリマ－14,8861
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 KINASE ASSOCIATED PROTEIN PHOSPHATASE


分子量: 14885.836 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE INTERACTION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
株: Columbia / 遺伝子: KAPP / プラスミド: pGEX6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha
参照: UniProt: P46014, protein-serine/threonine phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
131HMQC-J
24215N HSQC for H/D exhange
3533D HNCO for 1Dnco, 1Dcaco
36315N HSQC for 1Dnh
47415N HSQC for 1Dnh
3833D HNCA for 1Dcaha
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy. Residues preceding 180 originated from linker of GST tag. Residues beyond 298 are unstructured. Note that in all the models ...Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy. Residues preceding 180 originated from linker of GST tag. Residues beyond 298 are unstructured. Note that in all the models the residues A175-A176 and A299-A313 are disordered and missing from the model

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6mM kinase interacting FHA domain; 20mM phosphate pH6.3; 120mM NaCl, 93% H2O, 7%D2O93% H2O/7% D2O
20.6mM kinase interacting FHA domain; 20mM phosphate pH6.3; 120mM NaCl, 100%D2O100% D2O
30.5mM kinase interacting FHA domain; 20mM phosphate pH6.3; 120mM NaCl, 9.5mg/ml Pf1 phage, 90%H2O, 10%D2O90% H2O/10% D2O
40.4mM kinase interacting FHA domain; 20mM phosphate pH6.3; 120mM NaCl, 5% C12H6/Hexanol,90%H2O, 10%D2O90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
120mM phosphaste/120mM NaCl 6.3 ambient 295 K
220mM phosphaste/120mM NaCl 6.3 ambient 293 K
320mM phosphaste/120mM NaCl 6.3 ambient 298 K
420mM phosphaste/120mM NaCl/5%PEG/hexano 6.3 ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
UXNMR1.3Brukercollection
VNMR6.1BVariancollection
SYBYL6.3Tripos解析
CNS1A.T.Brunger, P.D.Adams, G.M.Clore, W.L.Delano, P.Gros, R.W.Grosse-Kunstleve, J.-S.Jiang, J.Kuszewski, M.Nilges, N.S.Pannu, R.J.Read, L.M.Rice, T.Simonson, G.L.Warren構造決定
CNS1A.T.Brunger, P.D.Adams, G.M.Clore, W.L.Delano, P.Gros, R.W.Grosse-Kunstleve, J.-S.Jiang, J.Kuszewski, M.Nilges, N.S.Pannu, R.J.Read, L.M.Rice, T.Simonson, G.L.Warren精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing in cartesian space, residual dipolar couplings
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on 1313 interresidue NOE-derived distance constraints, 176 dihedral angle restraints, 54 distance restraints from hydrogen bonds,as well as 131 1Dnh, 55 1Dcaha, 37 ...詳細: the structures are based on 1313 interresidue NOE-derived distance constraints, 176 dihedral angle restraints, 54 distance restraints from hydrogen bonds,as well as 131 1Dnh, 55 1Dcaha, 37 1Dnco, 58 1Dcaco residual dipolar coupling restraints. The covalent bond angle deviations, listed in remark 500, result from refinement using residual dipolar couplings and have occurred in some structures with high energy. The residues with torsion angle deviations are relatively mobile and poorly defined in the model.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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