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万見
- PDB-1mz9: Storage function of COMP:the crystal structure of the coiled-coil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mz9
タイトルStorage function of COMP:the crystal structure of the coiled-coil domain in complex with vitamin D3
要素cartilage oligomeric matrix protein
キーワードPROTEIN BINDING / pentameric coiled-coil domain
機能・相同性
機能・相同性情報


tendon development / negative regulation of hemostasis / cartilage homeostasis / vascular associated smooth muscle contraction / ECM proteoglycans / chondrocyte development / bone growth / vascular associated smooth muscle cell development / musculoskeletal movement / BMP binding ...tendon development / negative regulation of hemostasis / cartilage homeostasis / vascular associated smooth muscle contraction / ECM proteoglycans / chondrocyte development / bone growth / vascular associated smooth muscle cell development / musculoskeletal movement / BMP binding / chondrocyte proliferation / growth plate cartilage development / endochondral bone growth / Integrin cell surface interactions / positive regulation of chondrocyte proliferation / regulation of bone mineralization / muscle cell development / heparan sulfate proteoglycan binding / bone morphogenesis / cartilage development / collagen fibril organization / proteoglycan binding / limb development / artery morphogenesis / neuromuscular process / skin development / bone mineralization / protein secretion / response to unfolded protein / BMP signaling pathway / collagen binding / extracellular matrix / ossification / skeletal system development / protein homooligomerization / protein processing / multicellular organism growth / platelet aggregation / blood coagulation / integrin binding / cellular senescence / heparin binding / regulation of gene expression / protease binding / apoptotic process / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #10 / Thrombospondin/cartilage oligomeric matrix protein, coiled-coil domain / Thrombospondin-5, coiled coil region / : / Cartilage oligomeric matrix protein / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #10 / Thrombospondin/cartilage oligomeric matrix protein, coiled-coil domain / Thrombospondin-5, coiled coil region / : / Cartilage oligomeric matrix protein / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Calcium-binding EGF domain / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand calcium-binding domain. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VDY / Cartilage oligomeric matrix protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Stetefeld, J.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Storage function of cartilage oligomeric matrix protein: the crystal structure of the coiled-coil domain in complex with vitamin D(3).
著者: Ozbek, S. / Engel, J. / Stetefeld, J.
履歴
登録2002年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cartilage oligomeric matrix protein
B: cartilage oligomeric matrix protein
C: cartilage oligomeric matrix protein
D: cartilage oligomeric matrix protein
E: cartilage oligomeric matrix protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0127
ポリマ－26,2105
非ポリマー8012
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13390 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area11050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.295, 49.289, 55.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
cartilage oligomeric matrix protein


分子量: 5242.078 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 27-71 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET3b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109-DE3 / 参照: UniProt: Q9R0G6
#2: 化合物 ChemComp-VDY / 3-{2-[1-(5-HYDROXY-1,5-DIMETHYL-HEXYL)-7A-METHYL-OCTAHYDRO-INDEN-4-YLIDENE]-ETHYLIDENE}-4-METHYLENE-CYCLOHEXANOL / 25-HYDROXYVITAMIN D3 / (5E,7E)-9,10-セココレスタ-5,7,10(19)-トリエン-3β,25-ジオ-ル


分子量: 400.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H44O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 10

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
20.2 Msodium acetate1reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
430 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 22133 / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / Num. measured all: 300112 / Rmerge(I) obs: 0.059

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→5.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 950772.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 2162 10 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 21621 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 71.0238 Å2 / ksol: 0.386122 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.37 Å20 Å20.83 Å2
2---4.21 Å20 Å2
3---1.85 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.26 Å / Luzzati sigma a free: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→5.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1810 0 58 245 2113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 347 9.7 %
Rwork0.308 3240 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2F_CHAIRB.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg15.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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