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万見
- PDB-1mvs: Analysis of Two Polymorphic Forms of a Pyrido[2,3-d]pyrimidine N9... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mvs
タイトルAnalysis of Two Polymorphic Forms of a Pyrido[2,3-d]pyrimidine N9-C10 Reverse-Bridge Antifolate Binary Complex with Human Dihydrofolate Reductase
要素Dihydrofolate Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Dihydrofolate Reductase / human DHFR / antifolate / N9-C10 reverse bridge pyrolopyrimidine
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / folic acid binding / axon regeneration / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription ...regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / folic acid binding / axon regeneration / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / one-carbon metabolic process / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / NADP binding / negative regulation of translation / mRNA binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DTM / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cody, V. / Galitsky, N. / Luft, J.R. / Pangborn, W.A. / Gangjee, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Analysis of two polymorphic forms of a pyrido[2,3-d]pyrimidine N9-C10 reversed-bridge antifolate binary complex with human dihydrofolate reductase.
著者: Cody, V. / Galitsky, N. / Luft, J.R. / Pangborn, W. / Gangjee, A.
履歴
登録2002年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月14日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0434
ポリマ－21,4811
非ポリマー5633
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.486, 85.486, 77.612
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate Reductase


分子量: 21480.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pet11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21c / 参照: UniProt: P00374, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DTM / 2,4-DIAMINO-6-[N-(3',4',5'-TRIMETHOXYBENZYL)-N-METHYLAMINO]PYRIDO[2,3-D]PYRIMIDINE / N′′-メチル-N′′-(3,4,5-トリメトキシベンジル)ピリド[2,3-d]ピリミジン-2,4,6-トリアミン


分子量: 370.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N6O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1M phosphate buffer, 61% Ammonium sulfate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 277 K
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1100 mM1reservoirKCl
250 mMphosphate1reservoirpH6.8
310.0 mg/mlprotein1drop
461 %ammonium sulfate1drop
50.1 Mphosphate1droppH6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年12月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→8 Å / Num. obs: 9689 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 25.67 Å2
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / % possible all: 61.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
タンパク質モデル構築
PROLSQ精密化
タンパク質位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1HFR

1hfr


解像度: 1.9→8 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares
Rfactor反射数%反射
Rwork0.186 --
all0.212 --
Rfree-960 -
obs-9689 90.6 %
原子変位パラメータBiso mean: 9.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.024 Å / Luzzati sigma a obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1502 0 37 69 1608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.061
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it0.065
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.019
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection all: 10689
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d0.50.28
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.065
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0250.019
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.50.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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