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- PDB-1muf: Structure of histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1muf
タイトルStructure of histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9
要素SET9
キーワードTRANSFERASE / SET domain / histone lysine methyltransferase / knot
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding ...peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / chromatin organization / chromosome / response to ethanol / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Beta-clip-like ...Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Single Sheet / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Jacobs, S.A. / Harp, J.M. / Devarakonda, S. / Kim, Y. / Rastinejad, F. / Khorasanizadeh, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: The active site of the SET domain is constructed on a knot
著者: Jacobs, S.A. / Harp, J.M. / Devarakonda, S. / Kim, Y. / Rastinejad, F. / Khorasanizadeh, S.
履歴
登録2002年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SET9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9361
ポリマ－28,9361
非ポリマー00
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.973, 110.973, 96.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-454-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SET9 / histone H3 lysine 4 specific methyltransferase / SET7/9


分子量: 28936.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGex / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8WTS6, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.29 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3000, CaCl2, DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mMimidazole1droppH7.0
3100 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
50.1 MTris-HCl1reservoirpH7.0
60.2 M1reservoirCaCl2
719 %(w/v)PEG30001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.95372,0.9791,0.97921
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.953721
20.97911
30.979211
反射解像度: 2.26→19.22 Å / Num. all: 16789 / Num. obs: 16789 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2
反射 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / % possible all: 52
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 30900 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / 冗長度: 8.8 % / Num. unique obs: 3074 / Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.26→19.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1918515.97 / Data cutoff high rms absF: 1918515.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 848 5.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
all0.229 16789 --
obs0.229 16789 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.7807 Å2 / ksol: 0.349385 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1 Å22.87 Å20 Å2
2--2.1 Å20 Å2
3----4.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→19.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2010 0 0 141 2151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 73 4.7 %
Rwork0.271 1473 -
obs-1546 52 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.229 / Rfactor Rfree: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg28.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.01
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.304 / Rfactor Rwork: 0.271

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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