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- PDB-1msb: STRUCTURE OF THE CALCIUM-DEPENDENT LECTIN DOMAIN FROM A RAT MANNO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1msb
タイトルSTRUCTURE OF THE CALCIUM-DEPENDENT LECTIN DOMAIN FROM A RAT MANNOSE-BINDING PROTEIN DETERMINED BY MAD PHASING
要素MANNOSE-BINDING PROTEIN-A
キーワードHEPATIC LECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent carbohydrate binding / complement activation, lectin pathway / oligosaccharide binding / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein homotrimerization / D-mannose binding / polysaccharide binding ...calcium-dependent carbohydrate binding / complement activation, lectin pathway / oligosaccharide binding / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein homotrimerization / D-mannose binding / polysaccharide binding / complement activation, classical pathway / multivesicular body / positive regulation of phagocytosis / calcium-dependent protein binding / protease binding / defense response to Gram-positive bacterium / calcium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. ...Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HOLMIUM ATOM / Mannose-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus rattus (エジプトネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Weis, W.I. / Drickamer, K. / Hendrickson, W.A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Structure of the calcium-dependent lectin domain from a rat mannose-binding protein determined by MAD phasing.
著者: Weis, W.I. / Kahn, R. / Fourme, R. / Drickamer, K. / Hendrickson, W.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Physical Characterization and Crystallization of the Carbohydrate-Recognition Domain of a Mannose-Binding Protein from Rat
著者: Weis, W.I. / Crichlow, G.V. / Murthy, H.M.K. / Hendrickson, W.A. / Drickamer, K.
履歴
登録1991年9月23日処理サイト: BNL
改定 1.01992年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNOSE-BINDING PROTEIN-A
B: MANNOSE-BINDING PROTEIN-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0366
ポリマ－25,3762
非ポリマー6604
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.400, 73.100, 45.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUES PRO A 186 AND PRO B 186 ARE CIS PROLINES.
2: THE FIRST TWO RESIDUES OF CHAIN A, THE FIRST THREE RESIDUES OF CHAIN B, AND THE LAST 2 RESIDUES OF CHAIN B ARE NOT WELL DEFINED.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.219746, -0.318844, 0.921982), (-0.260628, -0.929919, -0.25947), (0.940098, -0.183276, -0.287446)
ベクター: -6.3206, 122.8365, 45.7491)

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要素

#1: タンパク質 MANNOSE-BINDING PROTEIN-A


分子量: 12688.150 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus rattus (エジプトネズミ)
参照: UniProt: P19999
#2: 化合物
ChemComp-HO / HOLMIUM ATOM


分子量: 164.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ho
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropCaCl2
35 mM1dropNaCl
41.1 mM1dropMan6GlcNAc2Asn
515-20 %PEG33501reservoiror PEG8000
620 mM1reservoirCaCl2
7100 mMTris-HCl1reservoir
810 mM1reservoirNaCl
90.02 %1reservoirNaN3

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
Num. obs: 7195 / % possible obs: 89.3 % / Rmerge(I) obs: 0.031

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.176 / 最高解像度: 2.3 Å
詳細: THE FIRST TWO RESIDUES OF CHAIN A, THE FIRST THREE RESIDUES OF CHAIN B, AND THE LAST 2 RESIDUES OF CHAIN B ARE NOT WELL DEFINED.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1778 0 4 57 1839
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. reflection all: 1839
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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