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- PDB-1ms7: X-ray structure of the GluR2 ligand-binding core (S1S2J) in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ms7
タイトルX-ray structure of the GluR2 ligand-binding core (S1S2J) in complex with (S)-Des-Me-AMPA at 1.97 A resolution, Crystallization in the presence of zinc acetate
要素Glutamate receptor subunit 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Ionotropic glutamate receptor GluR2 / ligand-binding core / agonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SHI / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Kasper, C. / Lunn, M.-L. / Liljefors, T. / Gouaux, E. / Egebjerg, J. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2002
タイトル: GluR2 ligand-binding core complexes: importance of the isoxazolol moiety and 5-substituent for the binding mode of AMPA-type agonists
著者: Kasper, C. / Lunn, M.-L. / Liljefors, T. / Gouaux, E. / Egebjerg, J. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural Basis for AMPA Receptor Activation and Ligand Selectivity: Crystal Structures of Five Agonist Complexes with the GluR2 Ligand-binding Core
著者: Hogner, A. / Kastrup, J.S. / Jin, R. / Liljefors, T. / Mayer, M.L. / Egebjerg, J. / Larsen, I. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Mechanism of glutamate receptor desensitization
著者: Sun, Y. / Olson, R. / Horning, M. / Armstrong, N. / Mayer, M. / Gouaux, E.
#4: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Probing the ligand binding domain of the GluR2 receptor by proteolysis and deletion mutagenesis defines domain boundaries and yields a crystallizable construct
著者: Chen, G.Q. / Sun, Y. / Jin, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2002年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor subunit 2
B: Glutamate receptor subunit 2
C: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,57412
ポリマ－87,6653
非ポリマー9099
水21,0051166
1
A: Glutamate receptor subunit 2
C: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9186
ポリマ－58,4432
非ポリマー4754
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area23310 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,31112
ポリマ－58,4432
非ポリマー86810
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
3
C: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor subunit 2
B: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,57412
ポリマ－87,6653
非ポリマー9099
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-238 kcal/mol
Surface area35460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.723, 162.863, 47.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3329-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer. Chain A and chain C' (symmetry related: -x, -y, z, shift -1 0 0) form a non-crystallographic dimer. The dimer of chain B can be generated by the two-fold axis: -x, -y, z, shift 0 -1 0.

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor subunit 2 / GluR2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 3 / 断片: GluR2-flop ligand-binding core (S1S2J) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET30B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SHI / (S)-2-AMINO-3-(3-HYDROXY-ISOXAZOL-4-YL)PROPIONIC ACID / (S)-DES-ME-AMPA / (S)-Des-Me-AMPA


分子量: 172.139 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8N2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.58 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 17% PEG 8000, 0.05M zinc acetate, 0.1M cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 mg/mlprotein1drop
23 mM(S)-Des-Me-AMPA1drop
310 mMHEPES1droppH7.4
420 mM1dropNaCl
51 mMEDTA1drop
60.05 M1reservoirZn(OA)2
717 %PEG80001reservoir
80.1 Mcacodylate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8456 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8456 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→20 Å / Num. all: 62567 / Num. obs: 62567 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.97→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.652 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3893 / % possible all: 94.6
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / 冗長度: 5.2 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1MQD

1mqd


解像度: 1.97→16.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 2413200 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The first three N-terminal residues and the last two C-terminal residues were not located in the electron density map. The side chains of the following residues are not fully defined: Lys ...詳細: The first three N-terminal residues and the last two C-terminal residues were not located in the electron density map. The side chains of the following residues are not fully defined: Lys A18, Glu A24, Glu A27, Lys A47, Glu A122, Gln A127, Glu A142, Lys A148, Lys A154, Glu A163, Lys A237, Lys A246, Lys A255, Glu B24, Ala B63, Asp B64, Lys B66, Glu B142, Lys B148, Lys B246, Lys B255, Lys C18, Glu C21, Glu C24, Lys C42, Asp C64, Lys C66, Arg C169, Lys C255
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1252 2 %RANDOM
Rwork0.191 ---
all-62283 --
obs-62283 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 73.6754 Å2 / ksol: 0.428266 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.43 Å20.89 Å2-3.32 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→16.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6051 0 42 1166 7259
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d0.92
LS精密化 シェル解像度: 1.97→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 191 1.9 %
Rwork0.24 9832 -
obs-29363 97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4DAM_PAR_TORSIONW0.TXT
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.212
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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