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- PDB-1mqs: Crystal structure of Sly1p in complex with an N-terminal peptide ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mqs
タイトルCrystal structure of Sly1p in complex with an N-terminal peptide of Sed5p
要素
  • Integral Membrane Protein SED5
  • Sly1 Protein
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / SM-protein / SNARE / syntaxin / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of inclusion body assembly / Cargo concentration in the ER / RHOC GTPase cycle / Golgi cis cisterna membrane / vesicle fusion with Golgi apparatus / RHOA GTPase cycle / Intra-Golgi traffic / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / regulation of Ras protein signal transduction / COPI-mediated anterograde transport ...regulation of inclusion body assembly / Cargo concentration in the ER / RHOC GTPase cycle / Golgi cis cisterna membrane / vesicle fusion with Golgi apparatus / RHOA GTPase cycle / Intra-Golgi traffic / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / regulation of Ras protein signal transduction / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / vesicle docking / SNAP receptor activity / SNARE complex / vesicle fusion / intra-Golgi vesicle-mediated transport / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / positive regulation of SNARE complex assembly / syntaxin binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endomembrane system / SNARE binding / intracellular protein transport / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Syntaxin-5, N-terminal, Sly1p-binding domain / Syntaxin-5 N-terminal, Sly1p-binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 ...Syntaxin-5, N-terminal, Sly1p-binding domain / Syntaxin-5 N-terminal, Sly1p-binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SLY1 / Integral membrane protein SED5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Bracher, A. / Weissenhorn, W.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the Golgi membrane recruitment of Sly1p by Sed5p
著者: Bracher, A. / Weissenhorn, W.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Three-dimensional structure of the neuronal-Sec1-syntaxin 1a complex
著者: Misura, K.M.S. / Scheller, R.H. / Weis, W.I.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: The X-ray crystal structure of neuronal Sec1 from squid sheds new light on the role of this protein in exocytosis
著者: Bracher, A. / Perrakis, A. / Dresbach, T. / Betz, H. / Weissenhorn, W.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of neuronal squid Sec1 implicate inter-domain hinge movement in the release of t-SNAREs
著者: Bracher, A. / Weissenhorn, W.
履歴
登録2002年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sly1 Protein
B: Integral Membrane Protein SED5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6052
ポリマ－81,6052
非ポリマー00
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area27500 Å2
手法PISA
2
A: Sly1 Protein
B: Integral Membrane Protein SED5

A: Sly1 Protein
B: Integral Membrane Protein SED5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,2114
ポリマ－163,2114
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area7640 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area51420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.056, 161.056, 88.209
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Sly1 Protein / Sly1p


分子量: 75655.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PMAL-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 codon+ / 参照: UniProt: P22213
#2: タンパク質・ペプチド Integral Membrane Protein SED5 / Sed5p


分子量: 5949.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 codon+ / 参照: UniProt: Q01590
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 3.5M sodium formate, 20mM Tris HCl pH 7.2, 50mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
111 mg/mlprotein1drop
23.4-3.6 Msodium formate1reservoir
320 mMTris-HCl1droppH7.2
450 mM1NaCl

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9875,0.9793,0.9789,0.9184
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2002年6月15日
MARRESEARCH2CCD2002年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98751
20.97931
30.97891
40.91841
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 26182 / Num. obs: 26182 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 92.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.552 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 200527
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS1精密化
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2904 1201 5.1 %RANDOM
Rwork0.2573 ---
all-23743 --
obs-23743 99.9 %-
溶媒の処理Bsol: 52.0133 Å2 / ksol: 0.31282 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 97.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--34.65 Å20 Å20 Å2
2---34.65 Å20 Å2
3---69.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.58 Å0.49 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.66 Å0.67 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4705 0 0 20 4725
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.03
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.03

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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