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- PDB-1moq: ISOMERASE DOMAIN OF GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE COMPLEXED WI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1moq
タイトルISOMERASE DOMAIN OF GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE COMPLEXED WITH GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE
要素GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
キーワードGLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GLP / Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Teplyakov, A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Involvement of the C terminus in intramolecular nitrogen channeling in glucosamine 6-phosphate synthase: evidence from a 1.6 A crystal structure of the isomerase domain.
著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Polikarpov, I.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: The Mechanism of Sugar Phosphate Isomerization by Glucosamine 6-Phosphate Synthase
著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Erratum. Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 A Crystal Structure of the ...タイトル: Erratum. Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 A Crystal Structure of the Glutaminase Domain of Glucosamine 6-Phosphate Synthase
著者: Isupov, M.N. / Obmolova, G. / Butterworth, S. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Polikarpov, I. / Littlechild, J.A. / Teplyakov, A.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 A Crystal Structure of the Glutaminase Domain ...タイトル: Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 A Crystal Structure of the Glutaminase Domain of Glucosamine 6-Phosphate Synthase
著者: Isupov, M.N. / Obmolova, G. / Butterworth, S. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Polikarpov, I. / Littlechild, J.A. / Teplyakov, A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Two Domains of Glucosamine-6-Phosphate Synthase from Escherichia Coli
著者: Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Teplyakov, A.
履歴
登録1997年4月11日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_source ...chem_comp / diffrn_source / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,43310
ポリマ－40,3571
非ポリマー1,0769
水7,494416
1
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,86620
ポリマ－80,7142
非ポリマー2,15218
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area9360 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area23620 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)143.700, 143.700, 173.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-614-

SO4

21A-1033-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE / L-GLUTAMINE\:D-FRUCTOSE-6P AMIDOTRANSFERASE


分子量: 40357.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: HFR 3000 / プラスミド: PMA200
遺伝子 (発現宿主): FRAGMENT "ISOMERASE DOMAIN" OF GLMS
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101
参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 糖 ChemComp-GLP / 2-amino-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucosamine / 2-amino-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 2-amino-2-deoxy-6-O-phosphono-D-glucose / 2-amino-2-deoxy-6-O-phosphono-glucose / α-D-グルコサミン6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 259.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14NO8P
識別子タイププログラム
a-D-GlcpN6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 5種, 424分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 72 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Obmolova, G., (1994) J.Mol.Biol., 242, 703.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1drop
330 %ammonium sulfate1reservoir
428 %sodium formate1reservoir
51.4 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.905
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月14日 / 詳細: CYLINDRICAL MIRROR
放射モノクロメーター: GE(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→30 Å / Num. obs: 95543 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 39.2
反射 シェル解像度: 1.57→1.6 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 96.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.04

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
PROLSQ精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 1MOR

1mor


解像度: 1.57→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.185 --
obs-94943 99.7 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2820 0 62 416 3298
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0280.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0320.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.63
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.86
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it7.86
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it10.48
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.140.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1050.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.140.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.910
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor30.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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