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- PDB-1mly: Crystal Structure of 7,8-Diaminopelargonic Acid Synthase in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mly
タイトルCrystal Structure of 7,8-Diaminopelargonic Acid Synthase in complex with the cis isomer of amiclenomycin
要素7,8-diamino-pelargonic acid aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / Aminotransferase / Fold type I / subclass II / amiclenomycin
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate transaminase / adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate transaminase activity / biotin biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenosylmethionine--8-amino-7-oxononanoate aminotransferase BioA / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Adenosylmethionine--8-amino-7-oxononanoate aminotransferase BioA / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CIS-AMICLENOMYCIN / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Sandmark, J. / Mann, S. / Marquet, A. / Schneider, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the inhibition of the biosynthesis of biotin by the antibiotic amiclenomycin
著者: Sandmark, J. / Mann, S. / Marquet, A. / Schneider, G.
履歴
登録2002年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年2月14日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999sequence The crystallized protein differs from the Swissprot sequence at residue 14. In the ...sequence The crystallized protein differs from the Swissprot sequence at residue 14. In the Swissprot sequence number 14 is a tryptophan while here it is a leucin. This is confirmed by DNA sequencing and was also reported for the original WT structure (1qj5).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 7,8-diamino-pelargonic acid aminotransferase
B: 7,8-diamino-pelargonic acid aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5548
ポリマ－94,6212
非ポリマー9336
水9,674537
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12680 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area26700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.655, 56.073, 116.174
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.86, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 7,8-diamino-pelargonic acid aminotransferase / Adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate aminotransferase / DAPA aminotransferase


分子量: 47310.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: bioA / プラスミド: pET24 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P12995, adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-ACZ / CIS-AMICLENOMYCIN / 2-AMINO-4-(4-AMINO-CYCLOHEXA-2,5-DIENYL)-BUTYRIC ACID


分子量: 196.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O2
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細In both subunits the cofactor pyridoxal-5'-phosphate forms a covalent adduct with the inhibitor ...In both subunits the cofactor pyridoxal-5'-phosphate forms a covalent adduct with the inhibitor amiclenomycin, followed by aromatization of amiclenomycin hexadiene ring. The binding mode for the inhibitor is different in the two subunits. The electron density for the covalent adduct between amiclenomycin and pyridoxal-5'-phosphate is better in monomer A. For details see the primary citation.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.91 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG4000, MPD, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Kack, H., (1998) Acta Crystallogr., D54, 1397.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
221 %PEG40001reservoir
312 %2-propanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月16日
放射モノクロメーター: Si(111) monocromator crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→40.16 Å / Num. all: 70391 / Num. obs: 70391 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 1.81→1.91 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.259 / % possible all: 94.1
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 69507 / Num. measured all: 276229 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 94.1 % / Rmerge(I) obs: 0.259

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.81→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 4.533 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: In monomer A two stretches of residues are disordered, 159-168 and 180-189 resp. In monomer B three stretches of residues are disordered, 159-168, 180-189 and 299-303 resp. Residue 429 was ...詳細: In monomer A two stretches of residues are disordered, 159-168 and 180-189 resp. In monomer B three stretches of residues are disordered, 159-168, 180-189 and 299-303 resp. Residue 429 was excluded from both monomers. A number of side chains on the surface of the protein are disordered. The occupancy for these is estimated to 0 in most cases. In four cases the side chains are given the occupancy 0.5.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22045 3492 5 %RANDOM
Rwork0.19439 ---
all0.19572 66847 --
obs0.19572 66847 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.278 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.08 Å20 Å2-1.24 Å2
2--1.57 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6588 0 60 537 7185
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0216743
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3761.9489159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.177314223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.863850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.172151144
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21014
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021377
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2660.31603
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2140.36013
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1290.53
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.5540
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.2550.53
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2570.317
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2410.341
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3010.519
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5421.54258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.99926809
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.40332485
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.294.52350
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.81→1.858 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.275 208
Rwork0.253 4363
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.376

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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